Ebola virus VP24 interacts with NP to facilitate nucleocapsid assembly and genome packaging.
Ebola virus VP24 interacts with NP to facilitate nucleocapsid assembly and genome packaging.
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DOI：
10.1038/s41598-017-08167-8
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发表时间：
2017-08-09
影响因子：
4.6
通讯作者：
Ebihara H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Banadyga L;Hoenen T;Ambroggio X;Dunham E;Groseth A;Ebihara H
埃博拉病毒导致毁灭性的出血热暴发，目前还没有得到批准的治疗方法。病毒核衣壳由蛋白质NP、VP35和VP24组成，是一个有吸引力的药物开发靶点；然而，控制这三种蛋白质相互作用和功能的分子决定因素仍不清楚。通过一系列突变分析，结合生化和生物信息学方法，我们确定了VP24上的一个区域，该区域对其与NP的相互作用至关重要。重要的是，我们证明了VP24和NP之间的相互作用是核衣壳组装和基因组包装所必需的。这项研究不仅强调了这些蛋白在病毒复制周期中发挥的关键作用，而且还确定了VP24上的一个关键相互作用界面，该界面可能成为抗病毒治疗干预的新靶点。
Ebola virus causes devastating hemorrhagic fever outbreaks for which no approved therapeutic exists. The viral nucleocapsid, which is minimally composed of the proteins NP, VP35, and VP24, represents an attractive target for drug development; however, the molecular determinants that govern the interactions and functions of these three proteins are still unknown. Through a series of mutational analyses, in combination with biochemical and bioinformatics approaches, we identified a region on VP24 that was critical for its interaction with NP. Importantly, we demonstrated that the interaction between VP24 and NP was required for both nucleocapsid assembly and genome packaging. Not only does this study underscore the critical role that these proteins play in the viral replication cycle, but it also identifies a key interaction interface on VP24 that may serve as a novel target for antiviral therapeutic intervention.
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影响因子：
3.7
作者：
Beniac DR;Melito PL;Devarennes SL;Hiebert SL;Rabb MJ;Lamboo LL;Jones SM;Booth TF
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Booth TF
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作者：
Banadyga, Logan;Dolan, Michael A.;Ebihara, Hideki
通讯作者：
Ebihara, Hideki
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作者：
Leung DW;Borek D;Luthra P;Binning JM;Anantpadma M;Liu G;Harvey IB;Su Z;Endlich-Frazier A;Pan J;Shabman RS;Chiu W;Davey RA;Otwinowski Z;Basler CF;Amarasinghe GK
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Amarasinghe GK
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ELLIOTT, LH;KILEY, MP;MCCORMICK, JB
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作者：
Noda, T;Sagara, H;Kawaoka, Y
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Kawaoka, Y