Selective ribosome profiling reveals the cotranslational chaperone action of trigger factor in vivo.
Selective ribosome profiling reveals the cotranslational chaperone action of trigger factor in vivo.
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DOI：
10.1016/j.cell.2011.10.044
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发表时间：
2011-12-09
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Bukau B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Oh E;Becker AH;Sandikci A;Huber D;Chaba R;Gloge F;Nichols RJ;Typas A;Gross CA;Kramer G;Weissman JS;Bukau B
当新生多肽离开核糖体时，它们被一系列加工、靶向和折叠因子接合。在这里，我们提出了一个选择性的核糖体分析策略，使全球监测时，这些因素从事多肽在复杂的细胞环境。对大肠杆菌伴侣触发因子（TF）的研究表明，虽然TF可以与许多多肽相互作用，但β-桶外膜蛋白是最主要的底物。TF的缺失导致广泛的外膜缺陷和过早的共翻译蛋白质易位。虽然在体外研究表明，TF是预先绑定到核糖体等待多肽出现从出口通道，我们发现，在体内TF从事核糖体后，只有约100个氨基酸被翻译。此外，过量的TF干扰N-末端甲酰基甲硫氨酸的共翻译去除。我们的研究支持一种分类模型，其中适当的蛋白质生物合成依赖于加工的微调，顺序参与，靶向广告折叠因子。
As nascent polypeptides exit ribosomes, they are engaged by a series of processing, targeting and folding factors. Here we present a selective ribosome profiling strategy that enables global monitoring of when these factors engage polypeptides in the complex cellular environment. Studies of the Escherichia coli chaperone Trigger Factor (TF) reveal that, while TF can interact with many polypeptides, β-barrel outer membrane proteins are the most prominent substrates. Loss of TF leads to broad outer membrane defects and premature, cotranslational protein translocation. While in vitro studies suggested that TF is prebound to ribosomes waiting for polypeptides to emerge from the exit channel, we find that in vivo TF engages ribosomes only after ~100 amino acids are translated. Moreover, excess TF interferes with cotrantslational removal of the N-terminal formyl methionine. Our studies support a triaging model in which proper protein biogenesis relies on the fine-tuned, sequential engagement of processing, targeting ad folding factors.
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