Spectroscopic studies on the interaction of hypocrellin A with myoglobin
Spectroscopic studies on the interaction of hypocrellin A with myoglobin
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竹红菌素 A 与肌红蛋白相互作用的光谱研究
DOI：
10.1155/2007/503537
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发表时间：
2007
影响因子：
--
通讯作者：
Gu, X. T.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wu, X. H.;Shen, J.;Song, K. X.;Zhou, J. H.;Zhou, L.;Feng, Y. Y.;Yang, C.;Gu, X. T.
紫外-可见吸收光谱和荧光光谱的实验结果表明，竹红菌甲素，这已被研究的光动力疗法，可以与肌红蛋白的表面通过疏水力，并形成复合物。根据Stern-Volmer方程，可以计算出该过程的猝灭常数分别为4.81×1012 L mol−1 s−1（t=25°C）和4.54×1012 L mol−1 s−1（t=42°C），结合常数为5.53×104 M−1（t=25 °C），结合位点为0.94（t=25° C）。电子顺磁共振和荧光光谱分析表明，竹红菌甲素与肌红蛋白相互作用的猝灭机制是通过电子转移实现的。
Experimental results of UV-visible absorption spectroscopy and fluorescence spectroscopy indicate that hypocrellin A, which has been studied in photodynamic therapy, can interact with the surface of myoglobin through hydrophobic forces, and form a complex. Based on the Stern–Volmer equation, the quenching constants of the process can be calculated to be 4.81×1012 L mol−1 s−1 (t=25°C) and 4.54×1012 L mol−1 s−1 (t=42°C) respectively, and the binding constant is 5.53×104 M−1 (t=25°C), while the binding sites is 0.94 (t=25°C). In addition, Electron paramagnetic resonance and fluorescence spectroscopic analysis suggests that that the quenching mechanism of the interaction process occurs through the electron transfer between hypocrellin A and myoglobin.
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影响因子：
1
作者：
Yang Man
通讯作者：
Yang Man
影响因子：
4.9
作者：
Jiahong Zhou;S. Xia;Jingrong Chen;Xuesong Wang;Bao-wen Zhang
通讯作者：
Jiahong Zhou;S. Xia;Jingrong Chen;Xuesong Wang;Bao-wen Zhang
影响因子：
3.3
作者：
Jiahong Zhou;Kuiwang Wu;S. Xia;Xuesong Wang;Bao-wen Zhang;Yi Cao
通讯作者：
Jiahong Zhou;Kuiwang Wu;S. Xia;Xuesong Wang;Bao-wen Zhang;Yi Cao
DOI：
10.1016/1010-6030(93)03727-x
发表时间：
1994-03
影响因子：
4.3
作者：
Yi-zhen Hu;J. An;L. Qin;Li-jin Jiang
通讯作者：
Yi-zhen Hu;J. An;L. Qin;Li-jin Jiang
影响因子：
3.1
作者：
Guo Can
通讯作者：
Guo Can