Structural correspondence between the α-helix and the random-flight chain resolves how unfolded proteins can have native-like properties
Structural correspondence between the α-helix and the random-flight chain resolves how unfolded proteins can have native-like properties
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α 螺旋和随机飞行链之间的结构对应关系解决了未折叠蛋白质如何具有类似天然的特性
DOI：
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发表时间：
2003
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
V. Pande
中科院分区：
文献类型：
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作者：
B. Žagrović;V. Pande
最近，我们提出，平均而言，小的α-螺旋蛋白的未折叠状态的结构可能与天然结构相似（“平均结构”假设）。在对五种多肽在室温下的原子细节进行了数千次折叠和未折叠状态的模拟后，我们在这里报告了一个似乎与平均结构假设不一致的结果。具体而言，在折叠展开的结构中，残基间的平均距离与理想的随机飞行链的统计数据非常吻合，其链长为3.8 Å（一个氨基酸的长度）。这种明显矛盾的一种可能的解决办法是，观察到典型α-螺旋在短长度上的残馀距离接近于理想随机飞行链的平均距离。
Recently, we have proposed that, on average, the structure of the unfolded state of small, mostly α-helical proteins may be similar to the native structure (the 'mean-structure' hypothesis). After examining thousands of simulations of both the folded and the unfolded states of five polypeptides in atomistic detail at room temperature, we report here a result that seems at odds with the mean-structure hypothesis. Specifically, the average inter-residue distances in the collapsed unfolded structures agree well with the statistics of the ideal random-flight chain with link length of 3.8 Å (the length of one amino acid). A possible resolution of this apparent contradiction is offered by the observation that the inter-residue distances in a typical α-helix over short stretches are close to the average distances in an ideal random-flight chain.
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