Functional reconstitution of purified human Hv1 H+ channels.
Functional reconstitution of purified human Hv1 H+ channels.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2009.02.034
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发表时间：
2009-04-17
影响因子：
5.6
通讯作者：
MacKinnon, Roderick
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee, Seok-Yong;Letts, James A.;MacKinnon, Roderick
电压依赖性H+（Hv）通道在膜电压的控制下介导质子传导进出细胞。与电压依赖性K+、Na+和Ca2+通道相比，Hv通道是不寻常的，因为Hv通道基因编码电压传感器结构域（VSD）而没有孔结构域。当Hv通道异源表达时观察到的H+电流表明VSD本身提供了质子传导的途径。为了排除Hv通道VSD与细胞膜中的未知蛋白质组装作为H+传导的需要的可能性，我们将Hv通道纯化至均一性并将其重建成合成脂质脂质体。Hv通道VSD本身支持H+通量。
Voltage-dependent H+ (Hv) channels mediate proton conduction into and out of cells under the control of membrane voltage. Hv channels are unusual compared to voltage-dependent K+, Na+ and Ca2+ channels in that Hv channel genes encode a voltage sensor domain (VSD) without a pore domain. The H+ currents observed when Hv channels are expressed heterologously suggest that the VSD itself provides the pathway for proton conduction. In order to exclude the possibility that the Hv channel VSD assembles with an as yet unknown protein in the cell membrane as a requirement for H+ conduction we have purified Hv channels to homogeneity and reconstituted them into synthetic lipid liposomes. The Hv channel VSD by itself supports H+ flux.
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