A flexible C-terminal linker is required for proper FtsZ assembly in vitro and cytokinetic ring formation in vivo.
A flexible C-terminal linker is required for proper FtsZ assembly in vitro and cytokinetic ring formation in vivo.
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DOI：
10.1111/mmi.12272
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发表时间：
2013-07
影响因子：
3.6
通讯作者：
Levin PA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Buske PJ;Levin PA
细菌细胞分裂需要将细胞骨架蛋白 FtsZ 组装成环状结构。在结构上，FtsZ 由四个结构域组成：球状 N 端核心、灵活的接头、与调节蛋白相互作用有关的 8-9 个保守残基，以及位于其 C 端的一组高度可变的 4-10 个残基。由于缺乏一级序列保守性而在很大程度上被忽视和区分，接头被认为本质上是无序的。在这里，我们利用遗传学、生物化学和细胞学来剖析连接子在 FtsZ 功能中的作用。用来自不相关 FtsZ 的序列以及来自人 β-连环蛋白的螺旋序列取代天然接头的嵌合 FtsZ 的数据表明，虽然一级序列的变异具有良好的耐受性，但本质上无序的接头对于枯草芽孢杆菌 FtsZ 组装至关重要。连接子长度范围为 25-100 个残基，支持 FtsZ 组装，但用来自根癌农杆菌 FtsZ 的 249 个残基连接子替换枯草芽孢杆菌 FtsZ 连接子会干扰细胞分裂。总的来说，我们的结果支持一个模型，其中接头充当柔性系绳，允许 FtsZ 通过保守的 C 端结构域与膜结合，同时与自身和细胞质中的调节蛋白相互作用。
Assembly of the cytoskeletal protein FtsZ into a ring-like structure is required for bacterial cell division. Structurally, FtsZ consists of four domains: the globular N-terminal core, a flexible linker, 8–9 conserved residues implicated in interactions with modulatory proteins, and a highly variable set of 4–10 residues at its very C terminus. Largely ignored and distinguished by lack of primary sequence conservation, the linker is presumed to be intrinsically disordered. Here we employ genetics, biochemistry and cytology to dissect the role of the linker in FtsZ function. Data from chimeric FtsZs substituting the native linker with sequences from unrelated FtsZs as well as a helical sequence from human beta-catenin indicate that while variations in the primary sequence are well tolerated, an intrinsically disordered linker is essential for B. subtilis FtsZ assembly. Linker lengths ranging from 25–100 residues supported FtsZ assembly, but replacing the B. subtilis FtsZ linker with a 249-residue linker from A. tumefaciens FtsZ interfered with cell division. Overall, our results support a model in which the linker acts as a flexible tether allowing FtsZ to associate with the membrane through a conserved C-terminal domain while simultaneously interacting with itself and modulatory proteins in the cytoplasm.
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