Hydrolysis of GTP by Sec4 protein plays an important role in vesicular transport and is stimulated by a GTPase-activating protein in Saccharomyces cerevisiae.
Hydrolysis of GTP by Sec4 protein plays an important role in vesicular transport and is stimulated by a GTPase-activating protein in Saccharomyces cerevisiae.
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Sec4 蛋白对 GTP 的水解在囊泡运输中发挥重要作用，并受到酿酒酵母中 GTP 酶激活蛋白的刺激。
DOI：
10.1128/mcb.12.5.2017-2028.1992
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发表时间：
1992
影响因子：
5.3
通讯作者：
Novick,P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Walworth,NC;Brennwald,P;Kabcenell,AK;Garrett,M;Novick,P
Sec 4是一个属于Ras超家族的GTP结合蛋白，在芽殖酵母Saccharomyces golae中是胞吐所必需的。为了检测GTP水解在Sec 4功能中的作用，我们在Sec 4的一个区域中构建了一个突变，Q-79→L，类似于Ras中的致癌突变Q-61→L，该区域被预测与GTP的磷酰基相互作用。ec 4-leu 79突变降低了内在的水解速率到无法测量的水平。酵母裂解物的组分特异性地刺激Sec 4对GTP的水解，而Sec 4-Leu 79对GTP的水解速率可以被该GAP活性刺激至野生型蛋白质的刺激水解速率的仅30%。水解速率的降低导致Sec 4-Leu 79蛋白以其GTP结合形式在过量生产的酵母菌株中积累。在酵母细胞中，sec 4-leu 79等位基因可以作为sec 4的唯一拷贝发挥作用。然而，它会导致隐性的，冷敏感性的增长，转化酶分泌的减缓，和分泌囊泡的积累，并显示与其他分泌突变体的一个子集的合成致死性，表明Sec 4功能的部分丧失。虽然Ras功能水平反映了GTP结合蛋白的绝对水平，但我们的研究结果表明Sec 4在其GTP和GDP结合形式之间循环的能力对其在囊泡运输中的功能是重要的，支持Sec 4功能的机制不同于Ras蛋白。
Sec4, a GTP-binding protein of therassuperfamily, is required for exocytosis in the budding yeastSaccharomyces cerevisiaeTo test the role of GTP hydrolysis in Sec4 function, we constructed a mutation, Q-79→L, analogous to the oncogenic mutation of Q-61→L in Ras, in a region of Sec4 predicted to interact with the phosphoryl group of GTP. Thesec4-leu79mutation lowers the intrinsic hydrolysis rate to unmeasurable levels. A component of a yeast lysate specifically stimulates the hydrolysis of GTP by Sec4, while the rate of hydrolysis of GTP by Sec4-Leu79 can be stimulated by this GAP activity to only 30% of the stimulated hydrolysis rate of the wild-type protein. The decreased rate of hydrolysis results in the accumulation of the Sec4-Leu79 protein in its GTP-bound form in an overproducing yeast strain. Thesec4-leu79allele can function as the sole copy ofsec4in yeast cells. However, it causes recessive, cold-sensitive growth, a slowing of invertase secretion, and accumulation of secretory vesicles and displays synthetic lethality with a subset of other secretory mutants, indicative of a partial loss of Sec4 function. While the level of Ras function reflects the absolute level of GTP-bound protein, our results suggest that the ability of Sec4 to cycle between its GTP and GDP bound forms is important for its function in vesicular transport, supporting a mechanism for Sec4 function which is distinct from that of the Ras protein.
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通讯作者：
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--
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通讯作者：
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