Electric field driven torque in ATP synthase.
Electric field driven torque in ATP synthase.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0074978
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Claycomb JR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Miller JH Jr;Rajapakshe KI;Infante HL;Claycomb JR
FO-ATP合酶（FO）是一种旋转马达，它将离子（通常是质子）的势能从膜的高电位侧移动到低电位侧转化为扭矩和旋转运动。在这里，我们提出了一种机制，即从质子的入口和出口通道产生的电场作用于C环中的不对称电荷分布，由于质子化和去质子化的网站，并驱动它旋转。该模型预测了时间平均扭矩和质子动力之间的缩放，这可能会受到突变的阻碍，对通道产生不利影响。FO的C环产生的扭矩驱动γ亚基在ATP产生复合体（F1）内旋转，在热波动的帮助下克服随角位置上升和福尔斯下降的相反扭矩。利用倾斜搓衣板势中粒子的热布朗运动的类比，我们计算了ATP产生速率与质子动力的关系。后者显示了驱动ATP产生所需的最小值，其与C环上质子结合位点的数量成反比。
FO-ATP synthase (FO) is a rotary motor that converts potential energy from ions, usually protons, moving from high- to low-potential sides of a membrane into torque and rotary motion. Here we propose a mechanism whereby electric fields emanating from the proton entry and exit channels act on asymmetric charge distributions in the c-ring, due to protonated and deprotonated sites, and drive it to rotate. The model predicts a scaling between time-averaged torque and proton motive force, which can be hindered by mutations that adversely affect the channels. The torque created by the c-ring of FO drives the γ-subunit to rotate within the ATP-producing complex (F1) overcoming, with the aid of thermal fluctuations, an opposing torque that rises and falls with angular position. Using the analogy with thermal Brownian motion of a particle in a tilted washboard potential, we compute ATP production rates vs. proton motive force. The latter shows a minimum, needed to drive ATP production, which scales inversely with the number of proton binding sites on the c-ring.
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作者：
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