Single-molecule study of oxidative enzymatic deconstruction of cellulose.
Single-molecule study of oxidative enzymatic deconstruction of cellulose.
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DOI：
10.1038/s41467-017-01028-y
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发表时间：
2017-10-12
影响因子：
16.6
通讯作者：
Nidetzky B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Eibinger M;Sattelkow J;Ganner T;Plank H;Nidetzky B
LPMO（裂解多糖单加氧酶）代表了通过氧化机制降解纤维素生物质的独特范例。了解 LPMO 在解构结晶纤维素中的作用对该酶的生物学功能至关重要，并将有助于明确 LPMO 在生物精炼应用中的使用。在这里，我们通过实时原子力显微镜显示，来自粗糙脉孢菌（NcLPMO9F、NcLPMO9C）的 C1 和 C4 氧化型 LPMO 与纳米晶纤维素结合，并且高度偏好与加工纤维素酶（里氏木霉 CBH I）在水解纤维素降解过程中移动的相同基材表面。然而，结合的 LPMO 在其在纤维素上的吸附停留时间（对于 NcLPMO9F 为“~”1.0 分钟）期间是不动的。 LPMO 处理导致结晶纤维素原纤化，并强烈（ ≥ 2 倍）增强纤维素酶吸附。它还增加了纤维素表面的酶周转率，从而促进了水解转化。了解酶在生物质解聚中的作用对于开发更高效的生物精炼厂至关重要。在这里，作者通过原子力显微镜展示了溶解多糖单加氧酶解构纤维素的实时机制。
LPMO (lytic polysaccharide monooxygenase) represents a unique paradigm of cellulosic biomass degradation by an oxidative mechanism. Understanding the role of LPMO in deconstructing crystalline cellulose is fundamental to the enzyme’s biological function and will help to specify the use of LPMO in biorefinery applications. Here we show with real-time atomic force microscopy that C1 and C4 oxidizing types of LPMO from Neurospora crassa (NcLPMO9F, NcLPMO9C) bind to nanocrystalline cellulose with high preference for the very same substrate surfaces that are also used by a processive cellulase (Trichoderma reesei CBH I) to move along during hydrolytic cellulose degradation. The bound LPMOs, however, are immobile during their adsorbed residence time ( ~ 1.0 min for NcLPMO9F) on cellulose. Treatment with LPMO resulted in fibrillation of crystalline cellulose and strongly ( ≥ 2-fold) enhanced the cellulase adsorption. It also increased enzyme turnover on the cellulose surface, thus boosting the hydrolytic conversion. Understanding the role of enzymes in biomass depolymerization is essential for the development of more efficient biorefineries. Here, the authors show by atomic force microscopy the real-time mechanism of cellulose deconstruction by lytic polysaccharide monooxygenases.
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作者：
Horn SJ;Vaaje-Kolstad G;Westereng B;Eijsink VG
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Eijsink VG
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Lu, Ping;Hsieh, You-Lo
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Hsieh, You-Lo
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Müller G;Várnai A;Johansen KS;Eijsink VG;Horn SJ
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