An ATP gate controls tubulin binding by the tethered head of kinesin-1.
An ATP gate controls tubulin binding by the tethered head of kinesin-1.
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ATP栅极控制驱动蛋白1的束缚头微管蛋白结合。
DOI：
10.1126/science.1136985
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发表时间：
2007-04-06
期刊：
影响因子：
56.9
通讯作者：
Cross, Robert A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Alonso, Maria C.;Drummond, Douglas R.;Kain, Susan;Hoeng, Julia;Amos, Linda;Cross, Robert A.
运动蛋白-1是一种双头分子马达，它沿着微管行走，每一步都由ATP结合控制。现有的门控机制模型提出了微管晶格的作用。我们发现未聚合的微管蛋白与激酶1结合，导致微管蛋白激活的ADP释放。在没有添加核苷酸的情况下，每个激酶-1二聚体结合一个微管蛋白异源二聚体。在不可水解的ATP类似物AMPPNP中，每个激酶-1二聚体结合两个微管蛋白异源二聚体。这些数据揭示了一个独立于微管晶格的atp门，通过atp依赖的在栓系激酶- adp头的微管蛋白结合位点上释放一个空间或变构块来运作。
Kinesin-1 is a 2-headed molecular motor that walks along microtubules, with each step gated by ATP binding. Existing models for the gating mechanism propose a role for the microtubule lattice. We show that unpolymerised tubulin binds to kinesin-1, causing tubulin-activated ADP release. With no added nucleotide, each kinesin-1 dimer binds one tubulin heterodimer. In AMPPNP, a nonhydrolysable ATP analogue, each kinesin-1 dimer binds two tubulin heterodimers. The data reveal an ATP-gate that operates independently of the microtubule lattice, by ATP-dependent release of a steric or allosteric block on the tubulin binding site of the tethered kinesin-ADP head.
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影响因子：
56.9
作者：
Asbury, CL;Fehr, AN;Block, SM
通讯作者：
Block, SM
影响因子：
16.8
作者：
Asenjo, Ana B.;Weinberg, Yonatan;Sosa, Hernando
通讯作者：
Sosa, Hernando
DOI：
10.1073/pnas.91.15.6865
发表时间：
1994-07-19
影响因子：
11.1
作者：
HACKNEY, DD
通讯作者：
HACKNEY, DD
影响因子：
4.8
作者：
Hahlen, Katrin;Ebbing, Bettina;Woehlke, Guenther
通讯作者：
Woehlke, Guenther
影响因子：
3.4
作者：
Mather, William H.;Fox, Ronald F.
通讯作者：
Fox, Ronald F.