Protein conformation changes on block copolymer surfaces detected by antibody-functionalized atomic force microscope tips.
Protein conformation changes on block copolymer surfaces detected by antibody-functionalized atomic force microscope tips.
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通过抗体功能化原子力显微镜尖端检测嵌段共聚物表面的蛋白质构象变化。
DOI：
10.1002/jbm.a.33219
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发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Bhushan,Bharat
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Palacio,ManuelLB;Schricker,ScottR;Bhushan,Bharat
使用抗体功能化原子力显微镜（AFM）尖端检测沉积在具有相同化学成分的聚（甲基丙烯酸甲酯）和聚（丙烯酸）嵌段共聚物上的纤连蛋白（Fn）的构象变化。基于抗体-蛋白质粘附力图和相位成像，发现三嵌段共聚物的纳米形态有利于Fn中精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸（RGD）基团的暴露。 X射线光电子能谱首次被用来阐明表面化学成分并证实AFM结果。研究结果表明，嵌段共聚物纳米形态可用于调节蛋白质构象和潜在的细胞反应。 © 2011 Wiley periodicals, Inc. J Biomed Mater Res Part A:, 2012。
Conformational changes of fibronectin (Fn) deposited on poly(methyl methacrylate) and poly(acrylic acid) block copolymers with identical chemical compositions were detected using an antibody‐functionalized atomic force microscope (AFM) tip. Based on the antibody‐protein adhesive force maps and phase imaging, it was found that the nanomorphology of the triblock copolymer is conducive to the exposure of the arginine‐glycine‐aspartic acid (RGD) groups in Fn. For the first time, X‐ray photoelectron spectroscopy was used to elucidate surface chemical composition and confirm AFM results. The findings demonstrate that block copolymer nanomorphology can be used to regulate protein conformation and potentially cellular response. © 2011 Wiley Periodicals, Inc. J Biomed Mater Res Part A:, 2012.
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