SPATA33 is an autophagy mediator for cargo selectivity in germline mitophagy.
SPATA33 is an autophagy mediator for cargo selectivity in germline mitophagy.
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SPATA33 是种系线粒体自噬中货物选择性的自噬介体
DOI：
10.1038/s41418-020-00638-2
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发表时间：
2021-03
影响因子：
12.4
通讯作者：
Zhou R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang Y;Xu X;Hu M;Wang X;Cheng H;Zhou R
线粒体的选择性自噬降解（线粒体自噬）在维持适当的细胞稳态中是重要的。在这里，我们发现SPATA33是睾丸中有丝分裂的一种新的自噬介质。SPATA33蛋白通过其羧基末端与线粒体外膜蛋白VDAC2的结合定位在线粒体上。在饥饿诱导下，SPATA33通过其n端与线粒体结合自噬机制ATG16L1，被招募到自噬体中。值得注意的是，Spata33基因敲除抑制了自噬，过表达可以促进自噬体的形成，从而实现线粒体隔离。因此，SPATA33在雄性种系细胞中具有选择性线粒体降解并促进线粒体自噬。
Selective autophagic degradation of mitochondria (mitophagy) is important in maintaining proper cellular homeostasis. Here, we found that SPATA33 is a novel autophagy mediator for mitophagy in testis. The SPATA33 protein localizes on mitochondria via its binding of the carboxyl terminal with the outer mitochondrial membrane protein VDAC2. Upon starvation induction, SPATA33 is recruited to autophagosome by binding the autophagy machinery ATG16L1 via its N-terminal along with mitochondria. Notably, Spata33 knockout inhibited autophagy and overexpression can promote autophagosome formation for mitochondrial sequestration. Therefore, SPATA33 confers selectivity for mitochondrial degradation and promotes mitophagy in male germline cells.
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