Orthogonal Translation Meets Electron Transfer: In Vivo Labeling of Cytochrome c for Probing Local Electric Fields
Orthogonal Translation Meets Electron Transfer: In Vivo Labeling of Cytochrome c for Probing Local Electric Fields
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正交翻译遇上电子转移：细胞色素 c 的体内标记用于探测局部电场
DOI：
10.1002/cbic.201500022
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
N. Budisa
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Völler;H. Biava;B. Koksch;P. Hildebrandt;N. Budisa
细胞色素 (cytc) 是一种参与多种基本生物过程的氧化还原蛋白，是分析溶液和膜中生物电子转移和蛋白质动力学的最传统的模型蛋白之一。研究电场在适当报告基团上的细胞介导的能量转导中的作用。到目前为止，这些必须通过体外化学修饰引入cytc。在这里，我们通过将非规范氨基酸对氰基苯丙氨酸（pCNF）纳入细胞色素体内克服了这一限制。 UV 和 CD 光谱表明整体蛋白质折叠、稳定性和血红素配位得以保留，而循环伏安法观察到氧化还原电位的小幅变化。在红外光谱中检测到的掺入的 pCNF 的 C=N 拉伸模式揭示了令人惊讶的差异，这与血红素铁的氧化态有关，从而表明对细胞色素的静电变化具有高敏感性。
Cytochromec(cytc), a redox protein involved in diverse fundamental biological processes, is among the most traditional model proteins for analyzing biological electron transfer and protein dynamics both in solution and at membranes. Studying the role of electric fields in energy transduction mediated by cytcrelies upon appropriate reporter groups. Up to now these had to be introduced into cytcby in vitro chemical modification. Here, we have overcome this restriction by incorporating the noncanonical amino acidp‐cyanophenylalanine (pCNF) into cytcin vivo. UV and CD spectroscopy indicate preservation of the overall protein fold, stability, and heme coordination, whereas a small shift of the redox potential was observed by cyclic voltammetry. The C≡N stretching mode of the incorporatedpCNF detected in the IR spectra reveals a surprising difference, which is related to the oxidation state of the heme iron, thus indicating high sensitivity to changes in the electrostatics of cytc.
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通讯作者：
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DOI：
10.1111/j.1432-1033.1991.tb16276.x
发表时间：
1991
期刊：
European journal of biochemistry
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--
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R. J. Williams
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