The magnitude of changes in guanidine‐HC1 unfolding m‐values in the protein, iso‐1‐cytochrome c, depends upon the substructure containing the mutation
The magnitude of changes in guanidine‐HC1 unfolding m‐values in the protein, iso‐1‐cytochrome c, depends upon the substructure containing the mutation
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蛋白质 iso-1-细胞色素 c 中胍-HC1 解折叠 m 值的变化幅度取决于包含突变的子结构
作者：
B. Hammack;Kathleen Attneld;D. Clayton;Eric Dec;C. Sarisky;B. Bowler;A. Dong
在iso - 1细胞色素c表面的11个溶剂暴露位点发生了亲疏水突变。大多数突变涉及赖氨酸被蛋氨酸取代，蛋氨酸与赖氨酸几乎是等同的。预计对天然结构的扰动最小，这一期望得到了红外酰胺I光谱的证实。盐酸胍变性研究表明，这些变异对m值的大小，即自由能随变性剂浓度的变化率有不同程度的影响。m值的变化表明蛋白质的平衡折叠机制发生了变化。m值的减小通常被认为是由于在展开过程中中间体数量的增加或由于更致密的变性状态。当考虑细胞色素c的热力学子结构时，一个给定变体的m值的变化似乎取决于发生突变的子结构。这些数据表明，细胞色素c亚结构的相对稳定性和物理性质在该蛋白的平衡折叠机制中起着重要的决定作用。
Hydrophilic to hydrophobic mutations have been made at 11 solvent exposed sites on the surface of iso‐1‐cytochrome c. Most of these mutations involve the replacement of lysine with methionine, which is nearly isosteric with lysine. Minimal perturbation to the native structure is expected, and this expectation is confirmed by infrared amide I spectroscopy. Guanidine hydrochloride denaturation studies demonstrate that these variants affect the magnitude of the m‐value, the rate of change of free energy with respect to denaturant concentration, to different degrees. Changes in m‐values are indicative of changes in the equilibrium folding mechanism of a protein. Decreases in m‐values are normally thought to result either from an increased population of intermediates during unfolding or from a more compact denatured state. When cytochrome c is considered in terms of its thermodynamic substructures, the changes in the m‐value for a given variant appear to depend upon the subtructure in which the mutation is made. These data indicate that the relative stabilities and physical properties of substructures of cytochrome c play an important determining role in the equilibrium folding mechanism of this protein.
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