HSPD1 interacts with IRF3 to facilitate interferon-beta induction.
HSPD1 interacts with IRF3 to facilitate interferon-beta induction.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0114874
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Zhang A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lin L;Pan S;Zhao J;Liu C;Wang P;Fu L;Xu X;Jin M;Zhang A
IFN-Ⅰ（IFN-α/β）的产生是最早和最重要的宿主保护性反应之一。干扰素调节因子3（Interferon Regulatory Factor 3，IRF 3）是IFN-β信号通路中的一个重要转录因子。虽然在IRF 3的调控方面取得了重大进展，但这一过程可能比以前考虑的更为复杂。热休克蛋白60（Heat shock protein 60，HSP 60，HSPD 1）是一种新的与IRF 3相互作用的蛋白质。HSPD 1的过表达促进了IRF 3的磷酸化和二聚化，并增强了SeV感染诱导的IFN-β诱导。与此相反，内源性HSPD 1的敲低显着抑制信号通路。此外，HSPD 1增强了由RIG-I、MDA-5、MAVS、TBK 1和IKKε介导的IFN-β启动子的激活，但不增强IRF 3/5D（IRF 3的模拟磷酸化形式）的激活。本研究表明，HSPD 1与IRF 3相互作用，参与IFN-β的诱导。
The production of IFN- I (IFN-α/β) is one of the earliest and most important host-protective responses. Interferon regulatory factor 3 (IRF3) is a critical transcriptional factor in the IFN-β signaling pathway. Although significant progress has been achieved in the regulation of IRF3, the process may be more complicated than previously considered. In the present study, heat shock protein 60 (HSP60, HSPD1) was identified as a novel IRF3-interacting protein. Overexpression of HSPD1 facilitated the phosphorylation and dimerization of IRF3 and enhanced IFN-β induction induced by SeV infection. In contrast, knockdown of endogenous HSPD1 significantly inhibited the signaling pathway. Furthermore, HSPD1 enhanced activation of the IFN-β promoter mediated by RIG-I, MDA-5, MAVS, TBK1 and IKKε but not IRF3/5D, a mock phosphorylated form of IRF3. The present study indicated that HSPD1 interacted with IRF3 and it contributed to the induction of IFN-β.
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