Elucidating the folding problem of helical peptides using empirical parameters. III. Temperature and pH dependence.
Elucidating the folding problem of helical peptides using empirical parameters. III. Temperature and pH dependence.
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使用经验参数阐明螺旋肽的折叠问题。
DOI：
--
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发表时间：
1995
影响因子：
5.6
通讯作者：
Luis Serrano
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Victor Muñoz;Luis Serrano
解释在水溶液中没有三级相互作用的氨基酸序列的螺旋行为，可以被认为是以合理的方式解决蛋白质折叠问题的第一步。在所附的文件中，有关溶液中螺旋肽的构象行为的信息，以及对蛋白质中α-螺旋稳定性的研究，已被用于导出能量相互作用的数据库。这个数据库，当实现在一个算法的基础上的螺旋-线圈过渡理论（AGAGATERA），正确计算的平均螺旋行为，在溶液中的423肽分析圆二色性。这些肽中的大多数已在低温（0至10摄氏度）和中性pH下进行了研究。然而，在体内，蛋白质在较高温度下折叠，在某些情况下，低或高pH值。为了理解蛋白质折叠，有必要计算线性肽在非常不同的温度和pH实验条件下的螺旋行为。我们已经包括了温度和pH值的影响，通过普遍接受的假设和简化的螺旋行为的肽。这些术语的列入使我们能够计算基于聚丙氨酸的肽的螺旋行为，以及复杂的天然序列，在不同的实验条件下。
Explaining the helical behaviour of amino acid sequences without tertiary interactions, in aqueous solution, could be considered one of the first steps to solve the protein folding problem in a rational way. In the accompanying paper the information about the conformational behaviour of helical peptides in solution, as well as the studies on alpha-helix stability in proteins has been utilised to derive a database of energy interactions. This database, when implemented in an algorithm based on the helix-coil transition theory (AGADIR), correctly calculates the average helical behaviour in solution of 423 peptides analysed by circular dichroism. The majority of these peptides have been studied at low temperatures (0 to 10 degrees C), and neutral pH. However, in vivo, proteins fold at higher temperatures and in some cases low or high pH values. To understand protein folding it is necessary to calculate the helical behaviour of linear peptides under very different temperature and pH experimental conditions. We have included the temperature and pH effects on the helical behaviour of peptides by means of generally accepted assumptions and simplifications. The inclusion of these terms allow us to calculate the helical behaviour of polyalanine-based peptides, as well as of complex natural sequences, under different experimental conditions.
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蛋白质折叠的热容依赖性分析。
影响因子：
5.6
作者：
Yang,AS;Sharp,KA;Honig,B
通讯作者：
Honig,B
影响因子：
2.9
作者：
LIVINGSTONE, JR;SPOLAR, RS;RECORD, MT
通讯作者：
RECORD, MT
蛋白质折叠起始位点的肽模型。
影响因子：
2.9
作者：
Shin,HC;Merutka,G;Waltho,JP;Wright,PE;Dyson,HJ
通讯作者：
Dyson,HJ
影响因子：
56.9
作者：
PRESTA, LG;ROSE, GD
通讯作者：
ROSE, GD
DOI：
10.1073/pnas.86.14.5286
发表时间：
1989-07-01
影响因子：
11.1
作者：
MARQUSEE, S;ROBBINS, VH;BALDWIN, RL
通讯作者：
BALDWIN, RL