Non-canonical Amino Acid Substrates of E. coli Aminoacyl-tRNA Synthetases.
Non-canonical Amino Acid Substrates of E. coli Aminoacyl-tRNA Synthetases.
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大肠杆菌氨基酰基-TRNA合成酶的非典型氨基酸底物。
DOI：
10.1002/cbic.202100299
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发表时间：
2022-01-05
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在这篇全面的综述中，我重点介绍了20个E。大肠杆菌氨酰-tRNA合成酶及其将非典型氨基酸（ncAA）加载到tRNA上的能力。这些酶的混杂性已被用于各种应用，包括蛋白质功能的理解和工程，具有扩展遗传密码的生物体的创建，以及用于药物发现的多种肽库的合成。该综述对20种E.大肠杆菌氨酰-tRNA合成酶，包括这些酶的工程改造版本的ncAA底物。从列表中的结构，我强调的趋势和新的机会，进一步利用这些ncAA的蛋白质功能，合成生物学工程，并在药物发现。令人惊讶的多样性：来自大肠杆菌的氨酰-tRNA合成酶。已经广泛地研究了大肠杆菌，并且已经描述了数量惊人的氨基酸底物。这一全面的审查目录所有已知的底物，这些酶和突出的趋势和新的应用。
In this comprehensive review, I focus on the twenty E. coli aminoacyl-tRNA synthetases and their ability to charge non-canonical amino acids (ncAAs) onto tRNAs. The promiscuity of these enzymes has been harnessed for diverse applications including understanding and engineering of protein function, creation of organisms with an expanded genetic code, and the synthesis of diverse peptide libraries for drug discovery. The review catalogs the structures of all known ncAA substrates for each of the 20 E. coli aminoacyl-tRNA synthetases, including ncAA substrates for engineered versions of these enzymes. Drawing from the structures in the list, I highlight trends and novel opportunities for further exploitation of these ncAAs in the engineering of protein function, synthetic biology, and in drug discovery. Surprising diversity: The aminoacyl-tRNA synthetases from E. coli have been extensively explored, and a surprising number of amino acid substrates have been described. This comprehensive review catalogs all known substrates for these enzymes and highlights trends and novel applications.
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