TY3 GAG3 protein forms ordered particles in Escherichia coli.

TY3 GAG3 protein forms ordered particles in Escherichia coli.
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TY3 GAG3 蛋白在大肠杆菌中形成有序颗粒。

DOI:
10.1016/j.virol.2007.09.017
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发表时间:
2008
期刊:
影响因子:
3.7
通讯作者:
Sandmeyer,Suzanne
Sandmeyer,Suzanne
中科院分区:
医学3区
文献类型:
--
作者:
Larsen,LizaSZ;Kuznetsov,Yurii;McPherson,Alex;Hatfield,GWesley;Sandmeyer,Suzanne

文献摘要

参考文献

被引文献

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酵母逆转录病毒样元件Ty3 GAG3基因编码类似于逆转录病毒Gag的Gag3多蛋白。Gag3缺乏基质,但含有衣壳、间隔区和核衣壳结构域。在大肠杆菌中表达的Ty3 Gag3或衣壳结构域的表达对于Ty3颗粒组装是足够的。由Gag3组装的病毒样有序颗粒的大小与来自酵母的未成熟颗粒相似,并且含有核酸。然而,从CA域组装的颗粒的大小是可变的,并显示比原生颗粒少得多的组织。这些结果表明,组装可以通过颗粒中衣壳亚基之间的相互作用来驱动,但核衣壳结构域可能与RNA相关,赋予这个过程以秩序。
The yeast retrovirus-like element Ty3 GAG3 gene encodes a Gag3 polyprotein analogous to retroviral Gag. Gag3 lacks matrix, but contains capsid, spacer, and nucleocapsid domains. Expression of a Ty3 Gag3 or capsid domain optimized for expression in Escherichia coli was sufficient for Ty3 particle assembly. Virus-like ordered particles assembled from Gag3 were similar in size to immature particles from yeast and contained nucleic acid. However, particles assembled from the CA domain were variable in size and displayed much less organization than native particles. These results indicate that assembly can be driven through interactions among capsid subunits in the particle, but that the nucleocapsid domain, likely in association with RNA, confers order upon this process.
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