Molecular insights into the interaction of the ribosomal stalk protein with elongation factor 1α.
Molecular insights into the interaction of the ribosomal stalk protein with elongation factor 1α.
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DOI：
10.1093/nar/gku1248
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发表时间：
2014-12-16
影响因子：
14.9
通讯作者：
Uchiumi T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ito K;Honda T;Suzuki T;Miyoshi T;Murakami R;Yao M;Uchiumi T
在所有生物体中，核糖体大亚基包含多个拷贝的柔性蛋白质，即所谓的“茎”。茎的C-末端结构域（CTD）直接与翻译的GT3因子相互作用，并且这种相互作用是核糖体上的因子依赖性活性所必需的。在这里，我们已经确定了古细菌茎蛋白aP 1和GDP结合的古细菌延伸因子aEF 1 α的CTD的复合物的结构在2.3 nm分辨率。结构分析表明，aP 1的CTD形成了一个长的α-螺旋，与aEF 1 α的结构域1和3之间的裂缝结合，并桥接这些结构域。α P1的CTD与aEF 1 α·GDP复合物之间的结合主要是通过疏水相互作用形成的。对接分析表明，aP 1的CTD可与位于核糖体上的aEF 1 α·GDP结合。另外的生化分析表明，aP 1的CTD也与aEF 1 α·GTP·氨酰-tRNA复合物结合。这些结果表明，CTD的aP 1与aEF 1 α在翻译的不同阶段相互作用。此外，系统发育观点和功能分析表明，真核生物茎蛋白也直接与eEF 1 α的结构域1和3相互作用，其方式类似于古细菌aP 1与aEF 1 α的相互作用。
In all organisms, the large ribosomal subunit contains multiple copies of a flexible protein, the so-called ‘stalk’. The C-terminal domain (CTD) of the stalk interacts directly with the translational GTPase factors, and this interaction is required for factor-dependent activity on the ribosome. Here we have determined the structure of a complex of the CTD of the archaeal stalk protein aP1 and the GDP-bound archaeal elongation factor aEF1α at 2.3 Å resolution. The structure showed that the CTD of aP1 formed a long extended α-helix, which bound to a cleft between domains 1 and 3 of aEF1α, and bridged these domains. This binding between the CTD of aP1 and the aEF1α•GDP complex was formed mainly by hydrophobic interactions. The docking analysis showed that the CTD of aP1 can bind to aEF1α•GDP located on the ribosome. An additional biochemical assay demonstrated that the CTD of aP1 also bound to the aEF1α•GTP•aminoacyl-tRNA complex. These results suggest that the CTD of aP1 interacts with aEF1α at various stages in translation. Furthermore, phylogenetic perspectives and functional analyses suggested that the eukaryotic stalk protein also interacts directly with domains 1 and 3 of eEF1α, in a manner similar to the interaction of archaeal aP1 with aEF1α.
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蚕核糖体茎复合物的分子解剖：茎蛋白的多个副本的作用。
影响因子：
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作者：
Baba K;Tumuraya K;Tanaka I;Yao M;Uchiumi T
通讯作者：
Uchiumi T
影响因子：
14.9
作者：
Lee KM;Yusa K;Chu LO;Yu CW;Oono M;Miyoshi T;Ito K;Shaw PC;Wong KB;Uchiumi T
通讯作者：
Uchiumi T
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
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作者：
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通讯作者：
Cowtan, K
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Hauryliuk, V. V.
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