Isolation, characterization, and synthesis of peptides from human fibrinogen that block the staphylococcal clumping reaction and construction of a synthetic clumping particle.
Isolation, characterization, and synthesis of peptides from human fibrinogen that block the staphylococcal clumping reaction and construction of a synthetic clumping particle.
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从人纤维蛋白原中分离、表征和合成可阻断葡萄球菌聚集反应的肽，并构建合成的聚集颗粒。
DOI：
10.1021/bi00535a048
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发表时间：
1982
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Doolittle,RF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Strong,DD;Laudano,AP;Hawiger,J;Doolittle,RF
摘要：人类纤维蛋白原y链的27个残基的羧基末端氰基溴化物片段抑制纤维蛋白原与葡萄球菌的相互作用。用胰酶和胰凝乳酶处理该片段可使封闭活性消失，但用葡萄球菌蛋白水解酶消化产生的15个残基的多肽保留了全部封闭活性。被胰酶和胰凝乳酶消化后失去活性的十五肽对应于y链的15个羧基残基。从纤溶酶作用于纤维蛋白原产生的各种片段D中分离出相应的溴化氰片段。众所周知缺少很大一部分Y链的羧基末端区域的小的(晚期的)片段D不产生具有阻断活性的片段，而大的(早期的)片段D具有产生具有阻断活性的片段的y链。大多数这些大的(早期的)片段D被发现有y链
Donna D. Strong, Andrew P. Laudano,** Jacek Hawiger, and Russell F. Doolittle* abstract: The 27-residue carboxy-terminal cyanogen brom-ide fragment of human fibrinogen y chains inhibits the interaction between fibrinogen andthose strains of Staphylo-coccus used in the “staphylococcal clumping reaction”. Blocking activity was abolished by treatment of the fragment with trypsin and chymotrypsin, but digestion with staph protease generated a 15-residue peptide which retained all blocking activity. The pentadecapeptide, the activity of which is lost upon digestion with trypsin and chymotrypsin, corre-sponds to the carboxy-terminal 15 residues of the y chain. The corresponding cyanogen bromide fragment was isolated from various fragments D generated by the action of plasmin on fibrinogen. Small (“late”) fragments D, which are well-known to be lacking a substantial portion of the carboxy-terminal region of the y chain, did not yield fragments with blocking activity, whereas large (“early”) fragments D have y chains that do yield fragments with blocking activity. Most of these large (“early”) fragments D were found to have y chains
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DOI：
10.1016/s0021-9258(18)95981-8
发表时间：
1967-05
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
D. G. Hoare;D. Koshland
通讯作者：
D. G. Hoare;D. Koshland
人纤维蛋白原α链的氨基酸序列研究。
影响因子：
2.9
作者：
R. Doolittle;K. Cassman;B. Cottrell;S. Friezner;J. Hucko;T. Takagi
通讯作者：
T. Takagi
偶蹄类纤维蛋白肽的氨基酸序列研究。
影响因子：
3.9
作者：
Russell F. Doolittle;David Schubert;Stanley A. Schwartz
通讯作者：
Stanley A. Schwartz
- 人和牛纤维蛋白中的交联位点。
影响因子：
2.9
作者：
R. Chen;R. Doolittle
通讯作者：
R. Doolittle
DOI：
10.1073/pnas.69.12.3790
发表时间：
1972
影响因子：
11.1
作者：
D. Sachs;A. Schechter;A. Eastlake;C. Anfinsen
通讯作者：
C. Anfinsen