Structures of transcription pre-initiation complex with TFIIH and Mediator.
Structures of transcription pre-initiation complex with TFIIH and Mediator.
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DOI：
10.1038/nature24282
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发表时间：
2017-11-09
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Cramer P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schilbach S;Hantsche M;Tegunov D;Dienemann C;Wigge C;Urlaub H;Cramer P
对于转录起始，RNA聚合酶（Pol）II与启动子DNA上的一般转录因子组装以形成前起始复合物（PIC）。我们报告的酵母PIC和PIC核心调解人（cMed）复合物的冷冻电镜结构在标称分辨率为4.7 μ m和5.8 μ m，分别。这些结构揭示了TFIIH，并提示TFIIH模块的“核心”和“激酶”如何分别在启动子开放和Pol II磷酸化中发挥作用。TFIIH核心亚基Ssl 2（人XPB）通过TFIIE中的“E桥”螺旋定位在下游DNA上，与TFIIE刺激的DNA打开一致。TFIIH激酶模块亚基Tfb 3（人MAT 1）锚定激酶Kin 28（人Cdk 7），其在PIC中是移动的，但优先位于PIC-cMed复合物中的介体钩和肩之间。介体头部和中间模块之间的开放空间可以允许激酶接近其底物，Pol II的C-末端结构域（CTD）。
For transcription initiation, RNA polymerase (Pol) II assembles with general transcription factors on promoter DNA to form the pre-initiation complex (PIC). We report cryo-EM structures of the yeast PIC and PIC-core Mediator (cMed) complex at nominal resolutions of 4.7 Å and 5.8 Å, respectively. The structures reveal TFIIH and suggest how the TFIIH modules ‘core’ and ‘kinase’ function in promoter opening and Pol II phosphorylation, respectively. The TFIIH core subunit Ssl2 (human XPB) is positioned on downstream DNA by the ‘E-bridge’ helix in TFIIE, consistent with TFIIE-stimulated DNA opening. The TFIIH kinase module subunit Tfb3 (human MAT1) anchors the kinase Kin28 (human Cdk7) that is mobile in the PIC but preferentially located between the Mediator hook and shoulder in the PIC-cMed complex. Open spaces between the Mediator head and middle modules may allow access of the kinase to its substrate, the C-terminal domain (CTD) of Pol II.
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