A shared N-terminal hydrophobic tail for the formation of nanoparticulates.
A shared N-terminal hydrophobic tail for the formation of nanoparticulates.
复制标题
用于形成纳米颗粒的共享 N 末端疏水尾部。
DOI：
10.2217/nnm-2016-0146
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发表时间：
2016-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Xia Ningshao
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang Xiao;Wang Kaihang;Lin Qingshan;Zheng Minghua;Li Qiong;Li Tingting;Hong Qiyang;Zheng Qingbing;Yu Hai;Gu Ying;Li Shaowei;Xia Ningshao
目的
纳米颗粒设计对于纳米技术材料和被动免疫原的生产是重要的。利用我们戊型肝炎疫苗的经验教训，我们在此通过掺入N-末端疏水尾（NHT，位于HEV ORF 2 aa 368 -460上）来设计基于蛋白质的纳米颗粒。
材料和方法
将流感病毒HA 1、HIV gp 41/gp 120/p24、HBsAg和HPV 16 L2与NHT融合，在大肠杆菌中表达，并进行体外自组装。纳米颗粒的特征在于尺寸排阻色谱法和负电子显微镜。在小鼠中评估免疫原性。
结果
所有的NHT融合蛋白自发形成纳米颗粒，并呈现出约2-log超过其非组装形式的免疫原性。
结论
蛋白质自组装提供了一种有吸引力的方法来产生携带特异性抗原的纳米颗粒。我们的策略概述了一种新的和共享的免疫原性纳米颗粒的设计方法。
AIM
Nanoparticulate design is important for the production of nanotechnological materials and passive immunogens. Using lessons from our hepatitis E vaccine, we herein design protein-based nanoparticles through incorporation of an N-terminal hydrophobic tail (NHT, located on HEV ORF2 aa368-460).
MATERIALS & METHODS
Flu HA1, HIV gp41/gp120/p24, HBsAg and HPV16 L2 were fused with NHT, expressed in Escherichia coli and subjected to self-assembly in vitro. Nanosized particles were characterized by size-exclusion chromatography and negative electron microscopy. Immunogenicity was assessed in mice.
RESULTS
All the NHT-fused proteins spontaneously formed nanoparticulates and presented with immunogenicity approximately 2-log over their nonassembling forms.
CONCLUSION
Protein self-assembly provides an attractive means to create nanosized particles that bear specific antigens. Our strategy outlines a novel and shared method for the design of immunogenic nanoparticles.
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