Structure of a trapped radical transfer pathway within a ribonucleotide reductase holocomplex.
Structure of a trapped radical transfer pathway within a ribonucleotide reductase holocomplex.
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DOI：
10.1126/science.aba6794
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发表时间：
2020-04-24
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Drennan CL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kang G;Taguchi AT;Stubbe J;Drennan CL
核糖核苷酸还原酶（Ribonucleotide reductases，RNR）是一类能够单独生成2′-脱氧核苷酸的酶，在DNA的生物合成和修复中起着重要作用。所有RNR中的核苷酸还原反应都需要产生瞬时活性位点巯基，而在I类RNR中，该过程涉及两个亚基α和β之间的长程自由基转移。由于瞬时亚基缔合，活性α2β2 RNR复合物的原子分辨率结构一直是难以捉摸的。在这里，我们使用双取代的β2，E52 Q/-三氟酪氨酸122-β2将野生型-α2捕获在长寿命的α2β2复合物中。我们通过冷冻电子显微镜报告了该复合物的结构，分辨率为3.6-nm，允许提供RNR活性的32-nm长的自由基转移途径的结构可视化。核糖核苷酸还原酶内长距离自由基转移途径的结构。
Ribonucleotide reductases (RNRs) are a diverse family of enzymes that are alone capable of generating 2′-deoxynucleotides de novo and are thus critical in DNA biosynthesis and repair. The nucleotide reduction reaction in all RNRs requires the generation of a transient active site thiyl radical, and in class I RNRs this process involves a long-range radical transfer between two subunits, α and β. Due to the transient subunit association, an atomic resolution structure of an active α2β2 RNR complex has been elusive. Here we use a doubly-substituted β2, E52Q/-trifluorotyrosine122-β2 to trap wildtype-α2 in long-lived α2β2 complex. We report the structure of this complex by cryo-electron microscopy to 3.6-Å resolution, allowing for structural visualization of a 32-Å-long radical transfer pathway that affords RNR activity. A structure of the long-range radical transfer pathway within a ribonucleotide reductase.
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