Basic proline-rich proteins from human parotid saliva: relationships of the covalent structures of ten proteins from a single individual.
Basic proline-rich proteins from human parotid saliva: relationships of the covalent structures of ten proteins from a single individual.
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来自人类腮腺唾液的碱性富含脯氨酸的蛋白质：来自单个个体的十种蛋白质的共价结构的关系。
DOI：
10.1021/bi00228a001
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Patricia J. Keller
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Kauffman;A. Bennick;Max Blum;Patricia J. Keller
从单个个体的腮腺唾液中纯化了11种富含脯氨酸的碱性蛋白质。其中6个的完整氨基酸序列通过常规的蛋白质序列测定方法确定，从而使来自同一个体的非糖基化的碱性富含脯氨酸的蛋白质的已知一级结构的数量达到9个。还报道了另外一种蛋白质的部分序列。所有研究的基本富含脯氨酸的蛋白质都含有相同或非常相似序列的片段，但有两个可能的例外，没有一个蛋白质是来自另一种分泌的富含脯氨酸的蛋白质。九个nonglycosylated碱性脯氨酸丰富的蛋白质的氨基酸序列进行了比较，从已发表的核苷酸序列的编码人腮腺脯氨酸丰富的蛋白质的DNA推导出的一级结构。一般来说，这些序列排列得很好，但也存在差异，这表明这些蛋白质遗传学的复杂性。七个分泌型碱性脯氨酸丰富的蛋白质似乎是由三个较大的前体通过选择性翻译后蛋白水解的酰基键。其中一种碱性富含脯氨酸的蛋白质似乎来源于人类酸性富含脯氨酸的蛋白质。剩下的两种蛋白质研究不符合任何DNA结构尚未报告。研究的两种碱性脯氨酸丰富的蛋白质是磷蛋白，并表现出体外抑制羟基磷灰石形成的能力。
Eleven basic proline-rich proteins were purified from the parotid saliva of a single individual. The complete amino acid sequences of six of these were determined by conventional protein sequence methodology, bringing to nine the number of known primary structures of nonglycosylated basic proline-rich proteins from the same individual. The partial sequence of one additional protein is also reported. All of the basic proline-rich proteins studied contain segments with identical or very similar sequences, but with two possible exceptions, none of the proteins is derived from another secreted proline-rich protein. The amino acid sequences of nine nonglycosylated basic proline-rich proteins were compared with primary structures deduced from published nucleotide sequences of DNA coding for human parotid proline-rich proteins. The sequences align well, in general, but differences also exist pointing to the complexity of the genetics of these proteins. Seven secretory basic proline-rich proteins appear to be formed from three larger precursors by selective posttranslational proteolyses of arginyl bonds. One of the basic proline-rich proteins appears to derive from human acidic proline-rich proteins. The remaining two proteins studied do not conform to any DNA structure as yet reported. Two of the basic proline-rich proteins studied are phosphoproteins and exhibit abilities to inhibit hydroxyapatite formation in vitro.
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