Cotranscriptional recruitment of the mRNA export factor Yra1 by direct interaction with the 3' end processing factor Pcf11.
Cotranscriptional recruitment of the mRNA export factor Yra1 by direct interaction with the 3' end processing factor Pcf11.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2008.12.007
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发表时间：
2009-01-30
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Bentley, David L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Johnson, Sara Ann;Cubberley, Gabrielle;Bentley, David L.
我们研究了酵母 mRNA 输出因子 Yra1 向转录延伸复合物 (TEC) 的招募。此前，TREX 的 Sub2 解旋酶亚基被提议招募 Yra1。我们报告说，Sub2 对于 Yra1 招募来说是可有可无的，但切割/多聚腺苷酸化因子 CF1A 是必需的。 Yra1 直接与 Pcf11 的 Zn 指/Clp1 区域（CF1A 的 pol II CTD 结合亚基）结合，并且这种相互作用在它们的人类同源物之间是保守的。 Pcf11 与新生 mRNA 的结合足以增强 Yra1 的募集。因此，与 Pcf11 的相互作用可以独立于 Sub2 解释 Yra1 与 TEC 的结合。我们建议在最初绑定到 Pcf11 后，将 Yra1 转移到 Sub2。与这个想法一致，Pcf11 结合 Yra1 的相同区域，也与 Sub2 接触，表明相互排斥的相互作用。这些结果提出了具有输出能力的 mRNP 的共转录组装以及协调输出与 3' 端加工的新机制。
We investigated recruitment of the yeast mRNA export factor Yra1 to the transcription elongation complex (TEC). Previously, the Sub2 helicase subunit of TREX was proposed to recruit Yra1. We report that Sub2 is dispensable for Yra1 recruitment, but the cleavage/polyadenylation factor, CF1A, is required. Yra1 binds directly to the Zn-finger/Clp1 region of Pcf11, the pol II CTD binding subunit of CF1A, and this interaction is conserved between their human homologues. Tethering of Pcf11 to nascent mRNA is sufficient to enhance Yra1 recruitment. Interaction with Pcf11 can therefore explain Yra1 binding to the TEC independently of Sub2. We propose that after initially binding to Pcf11, Yra1 is transferred to Sub2. Consistent with this idea, Pcf11 binds the same regions of Yra1 that also contact Sub2, indicating a mutually exclusive interaction. These results suggest a new mechanism for co-transcriptional assembly of the export-competent mRNP and for coordinating export with 3′-end processing.
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