Curli biogenesis: order out of disorder.
Curli biogenesis: order out of disorder.
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DOI：
10.1016/j.bbamcr.2013.09.010
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发表时间：
2014-08
影响因子：
5.1
通讯作者：
Chapman, Matthew R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Evans, Margery L.;Chapman, Matthew R.
许多细菌在其细胞表面组装细胞外淀粉样纤维。蛋白质跨膜分泌和复杂大分子结构的组装必须高度协调，以避免潜在毒性的细胞内蛋白质聚集体的积累。由于淀粉样蛋白的高度聚集性和淀粉样蛋白组装中间体的固有毒性，细胞外淀粉样蛋白纤维组装对细胞健康构成甚至更大的威胁。因此，淀粉样蛋白分泌的时间和空间控制至关重要。细菌胞外淀粉样蛋白卷曲的生物发生和组装是研究细菌如何科普受控和有序淀粉样蛋白组装的许多挑战的理想系统。在这里，我们回顾了curli领域的最新进展，curli生物发生的最好理解的功能性淀粉样蛋白组装途径之一。
Many bacteria assemble extracellular amyloid fibers on their cell surface. Secretion of proteins across membranes and the assembly of complex macromolecular structures must be highly coordinated to avoid the accumulation of potentially toxic intracellular protein aggregates. Extracellular amyloid fiber assembly poses an even greater threat to cellular health due to the highly aggregative nature of amyloids and the inherent toxicity of amyloid assembly intermediates. Therefore, temporal and spatial control of amyloid protein secretion is paramount. The biogenesis and assembly of the extracellular bacterial amyloid curli is an ideal system for studying how bacteria cope with the many challenges of controlled and ordered amyloid assembly. Here, we review the recent progress in the curli field that has made curli biogenesis one of the best-understood functional amyloid assembly pathways.
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作者：
Boyer, Renee R.;Sumner, Susan S.;Kniel, Kalmia E.
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