Complexin and Ca2+ stimulate SNARE-mediated membrane fusion.
Complexin and Ca2+ stimulate SNARE-mediated membrane fusion.
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DOI：
10.1038/nsmb.1446
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发表时间：
2008-07
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ca2+触发的同步突触囊泡融合是神经元间通信的基础。络合蛋白是突触前的核心融合机制SNARE复合体的主要结合伙伴。然而，关于络合蛋白的生理数据彼此不一致，使得对其分子功能的描述变得困难。在这里，我们报告使用单囊泡荧光融合试验和EPR直接观察络合蛋白的双面功能。我们发现络合蛋白I对跨SNARE组装有两种相反的作用：抑制SNARE复合物的形成和稳定组装的SNARE复合物。值得注意的是，snare介导的融合被络合蛋白明显刺激，并且在响应外部施加的Ca2+波时，它被进一步加速了两个数量级。我们认为SNARE复合物、络合素和磷脂共同构成了神经递质释放中Ca2+和Ca2+传感融合效应物的复杂底物。
Ca2+-triggered, synchronized synaptic vesicle fusion underlies interneuronal communication. Complexin is a major binding partner of the SNARE complex, the core fusion machinery at the presynapse. The physiological data on complexin, however, have been at odds with each other, making delineation of its molecular function difficult. Here we report direct observation of two-faceted functions of complexin using the single-vesicle fluorescence fusion assay and EPR. We show that complexin I has two opposing effects on trans-SNARE assembly: inhibition of SNARE complex formation and stabilization of assembled SNARE complexes. Of note, SNARE-mediated fusion is markedly stimulated by complexin, and it is further accelerated by two orders of magnitude in response to an externally applied Ca2+ wave. We suggest that SNARE complexes, complexins and phospholipids collectively form a complex substrate for Ca2+ and Ca2+-sensing fusion effectors in neurotransmitter release.
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影响因子：
16.8
作者：
Araç, D;Chen, XC;Rizo, J
通讯作者：
Rizo, J
影响因子：
25
作者：
Huntwork, Sarah;Littleton, J. Troy
通讯作者：
Littleton, J. Troy
影响因子：
4.8
作者：
Archer, DA;Graham, ME;Burgoyne, RD
通讯作者：
Burgoyne, RD
影响因子：
16.2
作者：
Chen, XC;Tomchick, DR;Rizo, J
通讯作者：
Rizo, J
DOI：
10.1006/bbrc.1995.2241
发表时间：
1995-08-24
影响因子：
3.1
作者：
ISHIZUKA, T;SAISU, H;ABE, T
通讯作者：
ABE, T