Myosin I can act as a molecular force sensor.
Myosin I can act as a molecular force sensor.
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肌球蛋白我可以充当分子力传感器。
DOI：
10.1126/science.1159419
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发表时间：
2008-07-04
期刊：
影响因子：
56.9
通讯作者：
Ostap, E. Michael
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Laakso, Joseph M.;Lewis, John H.;Shuman, Henry;Ostap, E. Michael
感知分子张力的能力对于众多细胞过程至关重要，包括听觉刺激的检测、细胞形状的控制以及膜的内化和运输。我们发现，肌球蛋白 - I这种在这些过程的关键步骤中起作用的马达蛋白，会因张力而显著改变其运动特性。我们测量了单个肌球蛋白 - I分子产生的位移，并利用光镊确定了在不同张力下肌动蛋白的附着动力学。在2皮牛的张力范围内，肌球蛋白 - I从肌动蛋白上脱离的速率降低了75倍以上，导致肌球蛋白 - I从低占空比（<0.2）转变为高占空比的马达（>0.9）。这种令人惊叹的张力敏感性支持了肌球蛋白 - I作为分子力传感器的作用。
The ability to sense molecular tension is crucial for a wide array of cellular processes, including the detection of auditory stimuli, control of cell shape, and internalization and transport of membranes. We show that myosin-I, a motor protein which has been implicated in powering key steps in these processes, dramatically alters its motile properties in response to tension. We measured the displacement generated by single myosin-I molecules, and we determined the actin-attachment kinetics with varying tensions using an optical trap. The rate of myosin-I detachment from actin decreases > 75-fold within 2 pN of tension, resulting in myosin-I transitioning from a low (< 0.2) to a high duty-ratio motor (> 0.9). This impressive tension sensitivity supports a role for myosin-I as a molecular force sensor.
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