Breaking the histone code with quantitative mass spectrometry.
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DOI：
10.1586/epr.11.47
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发表时间：
2011-10
影响因子：
3.4
通讯作者：
Garcia BA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Britton LM;Gonzales-Cope M;Zee BM;Garcia BA
组蛋白翻译后修饰（PTM）是一个复杂的核信号网络，以长期和动态的方式控制基因表达。这些PTM被认为是“表观遗传的”或可从一代细胞遗传到下一代细胞，并有助于建立基因组表达模式。虽然历史上许多组蛋白的分析都是使用位点特异性抗体进行的，但这些方法充满了技术障碍（即，交叉反应性和表位封闭）。基于质谱的蛋白质组学已经开始在组蛋白PTM的询问中发挥重要作用，揭示了这些修饰的许多新方面，这些修饰不能用标准生物学方法容易地确定。在这里，我们回顾了质谱在组蛋白领域的成就，并概述了未来的路障，必须克服质谱为基础的蛋白质组学成为染色质生物学家的首选方法。
Histone post-translational modifications (PTMs) comprise one of the most intricate nuclear signaling networks that govern gene expression in a long-term and dynamic fashion. These PTMs are considered to be ‘epigenetic’ or heritable from one cell generation to the next and help establish genomic expression patterns. While much of the analyses of histones have historically been performed using site-specific antibodies, these methods are replete with technical obstacles (i.e., cross-reactivity and epitope occlusion). Mass spectrometry-based proteomics has begun to play a significant role in the interrogation of histone PTMs, revealing many new aspects of these modifications that cannot be easily determined with standard biological approaches. Here, we review the accomplishments of mass spectrometry in the histone field, and outline the future roadblocks that must be overcome for mass spectrometry-based proteomics to become the method of choice for chromatin biologists.
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