Mechanism for the inhibition of acto-heavy meromyosin ATPase by the actin/calmodulin binding domain of caldesmon.
Mechanism for the inhibition of acto-heavy meromyosin ATPase by the actin/calmodulin binding domain of caldesmon.
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caldesmon 的肌动蛋白/钙调蛋白结合域抑制重肌球蛋白 ATP 酶的机制。
DOI：
10.1021/bi00217a019
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Chacko,S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Horiuchi,KY;Samuel,M;Chacko,S
宾夕法尼亚大学兽医学院病理生物学系，费城，宾夕法尼亚州 19104 1990 年 6 月 27 日收稿；修订稿于 1990 年 9 月 20 日收到 摘要：Caldesmon 是一种肌动蛋白/钙调蛋白结合蛋白，可抑制重肌球蛋白 (HMM) ATP 酶，同时增加 HMM 与肌动蛋白的结合，这可能是通过 HMM 的肌球蛋白亚片段 2 区域和与肌动蛋白结合的 caldesmon 之间的相互作用介导的。为了研究acto-HMM ATPase的抑制机制，我们利用了caldesmon的胰凝乳蛋白酶片段（38-kDa片段），该片段具有肌动蛋白/钙调蛋白结合区域但缺乏肌球蛋白结合部分。 38 kDa 片段对肌动蛋白激活的 HMM ATP 酶的抑制程度与完整的 caldesmon 分子相同。在没有原肌球蛋白的情况下，38 kDa 片段会降低 KATP 酶和
Department of Pathobiology, School of Veterinary Medicine, University of Pennsylvania, Philadelphia, Pennsylvania 19104 Received June 27, 1990; Revised Manuscript Received September 20, 1990 abstract: Caldesmon, an actin/calmodulin binding protein, inhibits acto-heavy meromyosin (HMM) ATPase, while it increases thebinding of HMM to actin, presumably mediated through an interaction between the myosin subfragment 2 region of HMM and caldesmon, which is bound to actin. In orderto study the mechanism for the inhibition of acto-HMM ATPase, we utilized the chymotryptic fragment of caldesmon (38-kDa fragment), which possesses the actin/calmodulin bindingregion but lacks the myosin binding portion. The 38-kDa fragment inhibits the actin-activated HMM ATPase to the same extent as does the intact caldesmon molecule. In the absence of tropomyosin, the 38-kDa fragment decreased the KATPase and
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影响因子：
4.8
作者：
A. Bartegi;A. Fattoum;R. Kassab
通讯作者：
R. Kassab
DOI：
10.1073/pnas.74.1.129
发表时间：
1977-01-01
影响因子：
11.1
作者：
CHACKO, S;CONTI, MA;ADELSTEIN, RS
通讯作者：
ADELSTEIN, RS
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DOI：
10.1016/s0021-9258(19)75896-7
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1987
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--
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通讯作者：
Steven B Marston
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--
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通讯作者：
W. Lehman
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DOI：
--
发表时间：
1988
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Biochimica et Biophysica Acta
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--
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通讯作者：
R. Da̧browska