Probing a Role of Subunit IV of the Escherichia coli bo-type Ubiquinol Oxidase by Deletion and Cross-linking Analyses*

Probing a Role of Subunit IV of the Escherichia coli bo-type Ubiquinol Oxidase by Deletion and Cross-linking Analyses*
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通过删除和交联分析探讨大肠杆菌 bo 型泛醇氧化酶亚基 IV 的作用*

DOI:
--
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发表时间:
1996
影响因子:
4.8
通讯作者:
Y. Anraku
Y. Anraku
中科院分区:
生物学2区
文献类型:
--
作者:
K. Saiki;H. Nakamura;T. Mogi;Y. Anraku

文献摘要

参考文献

被引文献

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大肠杆菌b型泛喹酚氧化酶的IV亚基是由Cyod基因编码的一个12 kDa的膜蛋白,在细菌的血红素-铜末端氧化酶中保守。为了探索亚基IV的功能作用,我们用一种同双功能的可切割试剂进行了缺失分析和化学交联实验。突变的氧化酶的光谱性质表明,含有螺旋II和III的C-末端三分之二(Val45到His109)对于氧化酶复合体的功能表达和CUB与亚基I中的血红素-铜双核中心的结合是必不可少的。交联性研究表明亚基IV靠近亚基III。基于这些观察,我们认为亚基IV存在于由亚基I和亚基III形成的裂隙中,并在氧化酶复合体的生物合成或组装过程中帮助CUB与亚基I结合。
Subunit IV of the Escherichia coli bo-type ubiquinol oxidase is a 12-kDa membrane protein encoded by the cyoD gene and is conserved in the bacterial heme-copper terminal oxidases. To probe the functional role of subunit IV, we carried out deletion analysis and chemical cross-linking experiments with a homobifunctional and cleavable reagent. Spectroscopic properties of the mutant oxidases suggest that the C-terminal two-third (Val45 to His109) containing helices II and III is essential for the functional expression of the oxidase complex and for the CuB binding to the heme-copper binuclear center in subunit I. Cross-linking studies indicate that subunit IV is in close vicinity to subunit III. Based on these observations, we propose that subunit IV is present in a cleft formed by subunits I and III and assists the CuB binding to subunit I during biosynthesis or assembly of the oxidase complex.
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DOI: --
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作者:
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