Glycotripod amphiphiles for solubilization and stabilization of a membrane-protein superassembly: importance of branching in the hydrophilic portion.
Glycotripod amphiphiles for solubilization and stabilization of a membrane-protein superassembly: importance of branching in the hydrophilic portion.
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DOI：
10.1002/cbic.200800169
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发表时间：
2008-07-21
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
Gellman, Samuel H.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chae, Pil S.;Wander, Marc J.;Bowling, Aaron P.;Laible, Philip D.;Gellman, Samuel H.
内在膜蛋白通常必须在合成的两亲物的帮助下从天然膜中提取，然后在详细的结构和功能表征之前稳定在可溶形式中。我们描述了新的两亲物与不寻常的架构，是有用的光合作用蛋白超组装体从细菌膜的提取和稳定。我们的研究结果表明，将分支点在亲水性和亲脂性部分可以导致有利的两亲性行为。
Intrinsic membrane proteins must usually be extracted from the native membrane with the aid of synthetic amphiphiles and then stabilized in a soluble form before detailed structural and functional characterization is possible. We describe new amphiphiles with unusual architectures that are useful for extraction and stabilization of photosynthetic protein superassemblies from bacterial membranes. Our results suggest that incorporating branch points in both the hydrophilic and lipophilic portions can lead to favorable amphiphile behavior.
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作者：
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Caffrey, M
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通讯作者：
STROUD, RM
DOI：
10.1016/j.bbapap.2005.04.011
发表时间：
2005-08-10
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作者：
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Chiu, ML