Recent advances in phenoxyl radical complexes of salen-type ligands as mixed-valent galactose oxidase models.
Recent advances in phenoxyl radical complexes of salen-type ligands as mixed-valent galactose oxidase models.
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DOI：
10.1016/j.ccr.2012.06.003
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发表时间：
2013-01-15
影响因子：
20.6
通讯作者：
Stack TD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lyons CT;Stack TD
氧化还原活性的过渡金属离子和氧化还原活性的配体之间的相互作用在金属酶位点是一个相当大的研究兴趣的领域。半乳糖氧化酶（GO）是典型的例子，它通过两个单电子辅因子（一个铜原子和一个半胱氨酸修饰的酪氨酸残基）催化伯醇有氧氧化为醛。氧化形式的酶（GOox）的电子结构已被广泛研究，通过小分子类似物，包括金属salen苯氧基自由基配合物。与GOox类似，单电子氧化的金属-salen配合物是混合价物种，其中主要具有酚盐和苯氧基π特征的分子轨道（MO）通过与金属d轨道混合而充当氧化还原活性中心。使用各种光谱、电化学和理论技术对这些奇电子物种的电子分布进行了详细的评估，从而使人们对GOox的电子结构有了敏锐的了解。
The interplay between redox-active transition metal ions and redox-active ligands in metalloenzyme sites is an area of considerable research interest. Galactose oxidase (GO) is the archetypical example, catalyzing the aerobic oxidation of primary alcohols to aldehydes via two one-electron cofactors: a copper atom and a cysteine-modified tyrosine residue. The electronic structure of the oxidized form of the enzyme (GOox) has been investigated extensively through small molecule analogues including metal-salen phenoxyl radical complexes. Similar to GOox, one-electron oxidized metal-salen complexes are mixed-valent species, in which molecular orbitals (MOs) with predominantly phenolate and phenoxyl π-character act as redox-active centers bridged by mixing with metal d-orbitals. A detailed evaluation of the electronic distribution in these odd electron species using a variety of spectroscopic, electrochemical, and theoretical techniques has led to keen insights into the electronic structure of GOox.
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影响因子：
4.8
作者：
Chen, YR;Gunther, MR;Mason, RP
通讯作者：
Mason, RP
影响因子：
4.3
作者：
Kochem, Amelie;Jarjayes, Olivier;Thomas, Fabrice
通讯作者：
Thomas, Fabrice
影响因子：
4.6
作者：
Al-Noaimi, M;Yap, GPA;Crutchley, RJ
通讯作者：
Crutchley, RJ
DOI：
10.1073/pnas.84.20.7099
发表时间：
1987-10-01
影响因子：
11.1
作者：
BARRY, BA;BABCOCK, GT
通讯作者：
BABCOCK, GT
影响因子：
5.6
作者：
ITO, N;PHILLIPS, SEV;KNOWLES, PF
通讯作者：
KNOWLES, PF