Expression of the lignin peroxidase H2 gene from Phanerochaete chrysosporium in Escherichia coli.
Expression of the lignin peroxidase H2 gene from Phanerochaete chrysosporium in Escherichia coli.
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黄孢原毛平革菌木质素过氧化物酶 H2 基因在大肠杆菌中的表达。
DOI：
10.1006/bbrc.1998.9106
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发表时间：
1998
影响因子：
3.1
通讯作者：
Steven D. Aust
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Guojun Nie;N.Scott Reading;Steven D. Aust
从黄孢原毛平革菌(Phanerochaete Chrysosporium)的克隆Lambda ML-6中获得胞外木质素过氧化物酶同工酶H2的DNA序列，并在T7启动子的控制下在大肠杆菌中成功表达。编码信号肽的部分在成熟的天然酶中找不到，不包括在内。重组木质素过氧化物酶H2(RLiPH2)在包涵体中以非活性形式产生。在含有尿素、Ca~(2+)和氯化高铁血红素的介质中，谷胱甘肽介导的氧化复性可获得有活性的酶。重组酶具有与黄孢原毛霉天然酶相同的光谱特性和动力学性质。令人惊讶的是，与天然酶一样，rLiPH2也表现出一定的锰过氧化物酶活性。
The DNA sequence for the extracellular lignin peroxidase isozyme H2 from Phanerochaete chrysosporium, obtained from cDNA clone lambda ML-6, was synthesized by PCR and successfully expressed in Escherichia coli under control of the T7 promoter. The portion of the cDNA encoding the signal peptide, not found in the mature native enzyme, was not included. Recombinated lignin peroxidase H2 (rLiPH2) was produced in inclusion bodies in an inactive form. Active enzyme was obtained by refolding with glutathione-mediated oxidation in a medium containing urea, Ca2+, and hemin. The recombinant enzyme had spectral characteristics and kinetic properties identical to that of native enzyme isolated from P. chrysosporium. Surprisingly, rLiPH2, like the native enzyme, also exhibited some manganese peroxidase activity.
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使用重组杆状病毒从黄孢原毛平革菌中生产重组木质素过氧化物酶同工酶 H2 并进行表征。
影响因子：
3.9
作者：
Johnson,TM;Pease,EA;Li,JK;Tien,M
通讯作者：
Tien,M
使用重组杆状病毒对金孢原毛平革菌活性木质素过氧化物酶进行异源表达和表征。
影响因子：
3.9
作者：
Johnson,TM;Li,JK
通讯作者：
Li,JK
木质素过氧化物酶也可以氧化锰。
影响因子：
2.9
作者：
Khindaria,A;Barr,DP;Aust,SD
通讯作者：
Aust,SD
DOI：
--
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Kuan,IC;Johnson,KA;Tien,M
通讯作者：
Tien,M