Nucleosomes and the three glycosylases: High, medium, and low levels of excision by the uracil DNA glycosylase superfamily.
Nucleosomes and the three glycosylases: High, medium, and low levels of excision by the uracil DNA glycosylase superfamily.
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DOI：
10.1016/j.dnarep.2018.09.008
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发表时间：
2018-12
期刊：
影响因子：
3.8
通讯作者：
Delaney S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tarantino ME;Dow BJ;Drohat AC;Delaney S
人类细胞表达糖基化酶的UDG超家族，其从基因组切除尿嘧啶（U）。该结构超家族的三个成员是尿嘧啶DNA糖基化酶（UNG/UDG）、单链选择性单功能尿嘧啶DNA糖基化酶（SMUG 1）和胸腺嘧啶DNA糖基化酶（TDG）。我们以前报道，UDG是有效的去除U从DNA包装成核小体核心颗粒（NCP）和组蛋白蛋白的影响最小时，作用于一个外向U在二分体区域。为了确定这种高活性是否是糖基化酶的UDG超家族的一般性质，我们使用从非洲爪蟾组蛋白和Widom 601定位序列组装的NCP在U：G摆动碱基对上比较UDG、SMUG 1和TDG的活性。我们发现，虽然UDG是高度活跃的，SMUG 1是严重抑制NCP和这种抑制是独立的序列上下文。在这里，我们还提供了第一个报告的TDG活性的NCP，并发现TDG有一个中间水平的活动，在切除U和严重抑制其切除T。这些结果进行了讨论的背景下，这些酶的细胞作用。
Human cells express the UDG superfamily of glycosylases, which excise uracil (U) from the genome. The three members of this structural superfamily are uracil DNA glycosylase (UNG/UDG), single-strand selective monofunctional uracil DNA glycosylase (SMUG1), and thymine DNA glycosylase (TDG). We previously reported that UDG is efficient at removing U from DNA packaged into nucleosome core particles (NCP) and is minimally affected by the histone proteins when acting on an outward-facing U in the dyad region. In an effort to determine whether this high activity is a general property of the UDG superfamily of glycosylases, we compare the activity of UDG, SMUG1, and TDG on a U:G wobble base pair using NCP assembled from Xenopus laevis histones and the Widom 601 positioning sequence. We found that while UDG is highly active, SMUG1 is severely inhibited on NCP and this inhibition is independent of sequence context. Here we also provide the first report of TDG activity on an NCP, and found that TDG has an intermediate level of activity in excision of U and is severely inhibited in its excision of T. These results are discussed in the context of cellular roles for each of these enzymes.
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Coey CT;Drohat AC
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--
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Dodd, Thomas;Yan, Chunli;Ivanov, Ivaylo
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