Asp563 of the horizontal helix of subunit NuoL is involved in proton translocation by the respiratory complex I

Asp563 of the horizontal helix of subunit NuoL is involved in proton translocation by the respiratory complex I
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NuoL 亚基水平螺旋的 Asp563 参与呼吸复合物 I 的质子易位

DOI:
10.1016/j.febslet.2012.01.056
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发表时间:
2012
期刊:
影响因子:
3.5
通讯作者:
Friedrich
Friedrich
中科院分区:
生物学3区
文献类型:
--
作者:
Steimle;Willistein;Hegger;Janoschke;Erhardt;Friedrich

文献摘要

参考文献

被引文献

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NADH:泛醌氧化还原酶将电子从NADH转移到泛醌与质子跨膜的易位偶联。它包含一个110 μ m长的螺旋,平行于复合物的膜部分。螺旋的缺失导致H+/e−化学计量减少,表明其直接参与质子易位。在这里,我们表明,保守的氨基酸D563 L的突变,这是大肠杆菌复合物I的水平螺旋的一部分,导致减少H+/e−化学计量。据讨论,这个残基是参与质子转移到膜质子易位网站。
The NADH:ubiquinone oxidoreductase couples the electron transfer from NADH to ubiquinone with the translocation of protons across the membrane. It contains a 110Å long helix running parallel to the membrane part of the complex. Deletion of the helix resulted in a reduced H+/e−stoichiometry indicating its direct involvement in proton translocation. Here, we show that the mutation of the conserved amino acid D563L, which is part of the horizontal helix of the Escherichia coli complex I, leads to a reduced H+/e−stoichiometry. It is discussed that this residue is involved in transferring protons to the membranous proton translocation site.
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