Mg2+ coordination in catalytic sites of F1-ATPase.
Mg2+ coordination in catalytic sites of F1-ATPase.
复制标题
F1-ATPase 催化位点中的 Mg2 配位。
DOI：
10.1021/bi972370e
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发表时间：
1998
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Senior,AE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Weber,J;Hammond,ST;Wilke-Mounts,S;Senior,AE
本文研究了大肠杆菌F_1-ATP酶催化位点氨基酸残基侧链对Mg ~（2+）-核苷酸底物的配位作用。根据线粒体酶的X射线结构[Abrahams，J. P.，Leslie，A. G. W.，吕特，R.，和步行者，J.E.（1994）Nature 370，621−628]，可以推断βThr-156的羟基是Mg 2+的直接配体，而βGlu-181、βGlu-185和βAsp-242的羧基可能通过插入的水分子起作用。通过定点突变消除每个相应的功能基团，然后使用色氨酸探针测定Mg−核苷酸和未复合核苷酸的结合亲和力，表明βThr-156，βGlu-185和βAsp-242都参与Mg 2+配位，而βGlu-181则不参与。导出的八面体周围的Mg 2+离子的配位结构模型。结果表明，在X-射线结构中含ADP的位点是最高亲和力的催化位点。在生理速率下的催化活性需要正确的Mg 2+配位。消除任何一个Mg 2 +-配位残基导致Mg 2+依赖的核苷酸结合协同性的催化位点的完全丧失。
Coordination of the Mg2+ion in Mg-nucleotide substrates by amino acid residue side chains in the catalytic site ofEscherichia coliF1-ATPase was investigated. From the X-ray structure of the mitochondrial enzyme [Abrahams, J. P., Leslie, A. G. W., Lutter, R., and Walker, J. E. (1994)Nature 370, 621−628], it may be inferred that the hydroxyl of βThr-156 is a direct ligand of Mg2+, whereas the carboxyls of βGlu-181, βGlu-185, and βAsp-242 might contribute via intervening water molecules. Elimination of each respective functional group by site-directed mutagenesis, followed by determination of Mg−nucleotide and uncomplexed nucleotide binding affinities using a tryptophan probe, showed that βThr-156, βGlu-185, and βAsp-242 are all involved in Mg2+coordination, whereas βGlu-181 is not. A derived structural model for the octahedral coordination around the Mg2+ion is presented. The results indicate that the ADP-containing site in the X-ray structure is the catalytic site of highest affinity. Correct Mg2+coordination is required for catalytic activity at physiological rates. Elimination of any one of the Mg2+-coordinating residues led to complete loss of Mg2+-dependent nucleotide binding cooperativity of the catalytic sites.
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