Crystal structure of cce_0566 from Cyanothece 51142, a protein associated with nitrogen fixation in the DUF269 family.
Crystal structure of cce_0566 from Cyanothece 51142, a protein associated with nitrogen fixation in the DUF269 family.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2012.01.037
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发表时间：
2012-02-17
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Robinson H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Buchko GW;Robinson H
CCE_0566(171个氨基酸，19.4 kDa)是一种DUF269注释蛋白，来自重氮型蓝藻Cyanothess sp.ATCC 51142，被确定为1.60o分辨率。CCe0566是一种同源二聚体，每个分子由八个α-螺旋组成，折叠在一个三链反平行的β-折叠的一侧。每个β-Sheet表面大部分保守残基的侧链之间的疏水相互作用将二聚体结合在一起。CCE_0566的折叠可能是DUF269家族蛋白质所特有的，因此，该蛋白质也可能具有固氮所特有的功能。二聚体界面附近含有保守带电残基的溶剂可及裂隙可能代表蛋白质生物学功能的活性部位或配体结合面。
The crystal structure for cce_0566 (171 aa, 19.4 kDa), a DUF269 annotated protein from the diazotrophic cyanobacterium Cyanothece sp. ATCC 51142, was determined to 1.60 Å resolution. Cce_0566 is a homodimer with each molecule composed of eight α-helices folded on one side of a three strand anti-parallel β-sheet. Hydrophobic interactions between the side chains of largely conserved residues on the surface of each β-sheet hold the dimer together. The fold observed for cce_0566 may be unique to proteins in the DUF269 family, hence, the protein may also have a function unique to nitrogen fixation. A solvent accessible cleft containing conserved charged residues near the dimer interface could represent the active site or ligand-binding surface for the protein’s biological function.
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影响因子：
0.9
作者：
Buchko, Garry W.;Sofia, Heidi J.
通讯作者：
Sofia, Heidi J.
影响因子：
4.1
作者：
Karantzeni, I;Ruiz, C;LiCata, VJ
通讯作者：
LiCata, VJ
影响因子：
16.6
作者：
Bandyopadhyay, Anindita;Stoeckel, Jana;Pakrasi, Himadri B.
通讯作者：
Pakrasi, Himadri B.
DOI：
10.1107/s1744309110001685
发表时间：
2010-10-01
影响因子：
0.9
作者：
Bateman, Alex;Coggill, Penny;Finn, Robert D.
通讯作者：
Finn, Robert D.
影响因子：
14.9
作者：
Maiti, R;Van Domselaar, GH;Wishart, DS
通讯作者：
Wishart, DS