Structural basis of transcriptional pausing in bacteria.
Structural basis of transcriptional pausing in bacteria.
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DOI：
10.1016/j.cell.2012.12.020
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发表时间：
2013-01-31
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Darst SA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Weixlbaumer A;Leon K;Landick R;Darst SA
多亚基RNA聚合酶（RNAP）的转录暂停是调节原核生物和真核生物基因表达的关键机制，是转录终止的先决条件。暂停和终止状态被认为是通过一个共同的，基本的暂停状态，这是抑制核苷酸添加。我们报告了Thermus RNAP元素暂停延伸复合物（ePEC）的三种晶体结构。这些结构揭示了ePEC中相同的松弛的、开钳RNAP构象，这可能是由于在易位过程中未能重建DNA接触而引起的。一个扭结的桥螺旋空间阻断RNAP活性位点，解释了这种构象如何抑制RNAP催化活性。我们的研究结果为理解RNA发夹形成如何稳定暂停状态以及ePEC中间体如何促进终止提供了一个框架。
Transcriptional pausing by multi-subunit RNA Polymerases (RNAPs) is a key mechanism for regulating gene expression in both prokaryotes and eukaryotes, and is a prerequisite for transcription termination. Pausing and termination states are thought to arise through a common, elemental pause state that is inhibitory for nucleotide addition. We report three crystal structures of Thermus RNAP elemental paused elongation complexes (ePECs). The structures reveal the same relaxed, open-clamp RNAP conformation in the ePEC that may arise by failure to reestablish DNA contacts during translocation. A kinked bridge-helix sterically blocks the RNAP active site, explaining how this conformation inhibits RNAP catalytic activity. Our results provide a framework for understanding how RNA hairpin formation stabilizes the paused state and how the ePEC intermediate facilitates termination.
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影响因子：
4
作者：
Hunter, CA
通讯作者：
Hunter, CA
影响因子：
64.5
作者：
Artsimovitch, I;Landick, R
通讯作者：
Landick, R
DOI：
10.1073/pnas.1013828108
发表时间：
2011-01-11
影响因子：
11.1
作者：
Klein, Brianna J.;Bose, Daniel;Murakami, Katsuhiko S.
通讯作者：
Murakami, Katsuhiko S.
影响因子：
16
作者：
Gusarov, I;Nudler, E
通讯作者：
Nudler, E
DOI：
10.1107/s0907444909052925
发表时间：
2010-02
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Adams PD;Afonine PV;Bunkóczi G;Chen VB;Davis IW;Echols N;Headd JJ;Hung LW;Kapral GJ;Grosse-Kunstleve RW;McCoy AJ;Moriarty NW;Oeffner R;Read RJ;Richardson DC;Richardson JS;Terwilliger TC;Zwart PH
通讯作者：
Zwart PH