Cross-helix separation of tropomyosin molecules in acto-tropomyosin as determined by neutron scattering.
Cross-helix separation of tropomyosin molecules in acto-tropomyosin as determined by neutron scattering.
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通过中子散射测定肌动原肌球蛋白中原肌球蛋白分子的交叉螺旋分离。
DOI：
10.1016/s0006-3495(91)82300-1
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发表时间：
1991
影响因子：
3.4
通讯作者：
Mendelson,RA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bivin,DB;Stone,DB;Schneider,DK;Mendelson,RA
用中子散射测定了肌动蛋白原肌球蛋白中Tm分子的交叉螺旋分离。氘代盘基网柄藻肌动蛋白在93%D2O缓冲液中进行密度匹配，以便有效地只有质子化的原肌球蛋白对中子“可见”。对第一次振荡区域中的溶液散射图案的分析得到7.9 +/-0.3 nm的交叉螺旋分离值。根据最近的结果，由其他人的肌肉收缩的调节机制，这个值的影响进行了讨论。
The cross-helix separation of Tm molecules in acto-tropomyosin has been determined using neutron scattering. Deuterated Dictyostelium discoideum actin was density matched in a 93% D2O buffer so that effectively only the protonated tropomyosin was "visible" to neutrons. Analysis of the solution scattering pattern in the region of the first oscillation yielded a value for the cross-helix separation of 7.9 +/- 0.3 nm. The implications of this value for the mechanism of the regulation of muscle contraction are discussed in light of recent results by others.
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