The RNase H-like superfamily: new members, comparative structural analysis and evolutionary classification.
The RNase H-like superfamily: new members, comparative structural analysis and evolutionary classification.
复制标题
RNase H类超级家族：新成员，比较结构分析和进化分类。
DOI：
10.1093/nar/gkt1414
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发表时间：
2014-04
影响因子：
14.9
通讯作者：
Bujnicki JM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Majorek KA;Dunin-Horkawicz S;Steczkiewicz K;Muszewska A;Nowotny M;Ginalski K;Bujnicki JM
核糖核酸酶H样（RNHL）超家族，也称为逆转录病毒整合酶超家族，集合了许多参与核酸代谢的酶，并涉及许多生物过程，包括复制，同源重组，DNA修复，转座和RNA干扰。RNHL超家族蛋白质在序列和结构上表现出广泛的差异。我们进行了数据库搜索，以确定RNHL超家族的成员（包括那些以前未知的），产生了超过60 000个独特的结构域序列。我们的分析导致了新的RNHL超家族成员的鉴定，如RRXRR（PF 14239），DUF 460（PF04312、COG2433）、DUF3010（PF11215）、DUF429（PF 04250和C 0 G 2410、C 0 G 4328、C 0 G 4923）、DUF 1092（PF 06485）、C 0 G 5558、OrfB_IS605（PF 01385、C 0 G 0675）和肽酶_A17（PF 05380）。基于聚类分析，我们将所有确定的RNHL结构域序列分为152个家族。系统发育研究揭示了这些家族之间的关系，并提出了RNHL折叠及其活性位点的可能进化历史。我们的研究结果表明RNHL超家族分为核酸外切酶和核酸内切酶。特定群体的特征的结构分析揭示了C-末端螺旋的取向与核酸外切酶/核酸内切酶功能和活性位点的结构之间的相关性。我们的分析提供了RNHL超家族的序列-结构-功能关系的一个全面的图片，可以指导以前未表征的蛋白质家族的功能研究。
Ribonuclease H-like (RNHL) superfamily, also called the retroviral integrase superfamily, groups together numerous enzymes involved in nucleic acid metabolism and implicated in many biological processes, including replication, homologous recombination, DNA repair, transposition and RNA interference. The RNHL superfamily proteins show extensive divergence of sequences and structures. We conducted database searches to identify members of the RNHL superfamily (including those previously unknown), yielding >60 000 unique domain sequences. Our analysis led to the identification of new RNHL superfamily members, such as RRXRR (PF14239), DUF460 (PF04312, COG2433), DUF3010 (PF11215), DUF429 (PF04250 and COG2410, COG4328, COG4923), DUF1092 (PF06485), COG5558, OrfB_IS605 (PF01385, COG0675) and Peptidase_A17 (PF05380). Based on the clustering analysis we grouped all identified RNHL domain sequences into 152 families. Phylogenetic studies revealed relationships between these families, and suggested a possible history of the evolution of RNHL fold and its active site. Our results revealed clear division of the RNHL superfamily into exonucleases and endonucleases. Structural analyses of features characteristic for particular groups revealed a correlation between the orientation of the C-terminal helix with the exonuclease/endonuclease function and the architecture of the active site. Our analysis provides a comprehensive picture of sequence-structure-function relationships in the RNHL superfamily that may guide functional studies of the previously uncharacterized protein families.
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