Protein Ligation: Applications in NMR Studies of Proteins
Protein Ligation: Applications in NMR Studies of Proteins
复制标题
蛋白质连接：在蛋白质 NMR 研究中的应用
DOI：
--
复制
发表时间：
2007
影响因子：
--
通讯作者：
Sara Züger
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Iwai;Sara Züger
结构生物学的最终目标之一是了解蛋白质如何在原子分辨率下发挥其功能，以调节其活性用于药物发现等应用。核磁共振（NMR）光谱学正日益成为在接近生理条件下表征蛋白质三维结构的重要方法。NMR不仅是研究蛋白质在水溶液中三维结构的有力手段，而且是研究蛋白质-配体相互作用和蛋白质动力学的便捷手段。然而，NMR研究需要将单个信号分配给蛋白质中的单个NMR活性原子。这种所谓的蛋白质共振分配可能是一个耗时费力的过程。此外，NMR信号的数量与蛋白质的分子大小成比例地增加。因此，较大蛋白质的NMR研究越来越耗时且具有挑战性。
One of the ultimate goals of structural biology is to understand how proteins exerttheir functions at atomic resolution in order to modulate their activities for applicationssuch as drug discovery. Nuclear Magnetic Resonance (NMR) spectroscopy isincreasingly becoming an important method for characterizing the three-dimensionalstructure of proteins under near physiological conditions. NMR is not only a powerfulmethod for elucidating the three-dimensional structures of proteins in aqueous solution,but also a convenient method for studying protein-ligand interactions as well as proteindynamics. NMR studies, however, require the assignment of individual signals toindividual NMR-active atoms in proteins. This so-called resonance assignment ofproteins can be a time-consuming and laborious process. In addition, the number ofNMR signals increases proportionally to the molecular size of the proteins. Therefore,NMR studies of larger proteins are increasingly time-consuming and challenging.The use of stable isotopes such as
登录
查看更多内容
影响因子：
56.9
作者：
DAWSON, PE;MUIR, TW;KENT, SBH
通讯作者：
KENT, SBH
影响因子：
15
作者：
Johnson, Erik C. B.;Kent, Stephen B. H.
通讯作者：
Kent, Stephen B. H.
影响因子：
15
作者：
Shi, JX;Muir, TW
通讯作者：
Muir, TW
DOI：
10.1073/pnas.96.2.388
发表时间：
1999-01-19
影响因子：
11.1
作者：
Xu, R;Ayers, B;Muir, TW
通讯作者：
Muir, TW
影响因子：
56.9
作者：
KANE, PM;YAMASHIRO, CT;STEVENS, TH
通讯作者：
STEVENS, TH