Structural basis for calmodulin as a dynamic calcium sensor.
Structural basis for calmodulin as a dynamic calcium sensor.
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钙调蛋白作为动态钙传感器的结构基础。
DOI：
10.1016/j.str.2012.03.019
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发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Zhang,Ji-fang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang,Miao;Abrams,Cameron;Wang,Liping;Gizzi,Anthony;He,Liping;Lin,Ruihe;Chen,Yuan;Loll,PatrickJ;Pascal,JohnM;Zhang,Ji-fang
钙调素是一种典型的多功能钙离子传感器，其EF手是其高亲和力的钙离子结合结构域。钙调蛋白存在于所有真核细胞中，介导Ca 2+依赖性信号传导。在结合Ca 2+后，钙调蛋白改变其构象以与多种靶蛋白形成复合物。尽管对钙调素有丰富的知识，但对靶蛋白如何调节钙调素结合Ca 2+的能力知之甚少。在这里，我们利用SK2通道的两个剪接变体，这是激活的钙离子结合的钙调蛋白，但显示不同的敏感性Ca 2+为他们的激活。蛋白质晶体结构和其他实验表明，钙调蛋白根据其结合的SK2剪接变体，在其C-叶上采用完全不同的构象，对Ca 2+具有不同的亲和力。这种靶蛋白诱导的构象变化使钙调素成为一种动态的钙离子传感器，能够响应细胞内不同浓度的钙离子信号。
Calmodulin is a prototypical and versatile Ca2+sensor with EF hands as its high-affinity Ca2+binding domains. Calmodulin is present in all eukaryotic cells, mediating Ca2+-dependent signaling. Upon binding Ca2+, calmodulin changes its conformation to form complexes with a diverse array of target proteins. Despite a wealth of knowledge on calmodulin, little is known on how target proteins regulate calmodulin's ability to bind Ca2+. Here, we take advantage of two splice variants of SK2 channels, which are activated by Ca2+-bound calmodulin but show different sensitivity to Ca2+for their activation. Protein crystal structures and other experiments show that, depending on which SK2 splice variant it binds to, calmodulin adopts drastically different conformations with different affinities for Ca2+at its C-lobe. Such target protein-induced conformational changes make calmodulin a dynamic Ca2+sensor capable of responding to different Ca2+concentrations in cellular Ca2+signaling.
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