Enzymatic one-step ring contraction for quinolone biosynthesis.
Enzymatic one-step ring contraction for quinolone biosynthesis.
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DOI：
10.1038/s41467-018-05221-5
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发表时间：
2018-07-19
影响因子：
16.6
通讯作者：
Watanabe K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kishimoto S;Hara K;Hashimoto H;Hirayama Y;Champagne PA;Houk KN;Tang Y;Watanabe K
在其上构建的6，6-喹诺酮类支架上的葡萄糖苷型真菌生物碱经常被发现的代谢产物，显示有用的生物活性。在这里，我们报告在体外和计算分析，导致从构巢曲霉Aspoquinolone的生物合成途径，形成vigoratins通过环戊素型6，7-双环系统转化为vigoratin型6，6-双环核心，通过消除二氧化碳和甲胺通过异氰酸甲酯的血蓝蛋白样蛋白AsqI的发现。维生素E是一种真菌生物碱。在这里，作者鉴定并表征了在构巢曲霉中催化其生物合成的最后一步的环戊烯酶，将环戊烯转化为维生素E，并发现该反应通过不寻常的消除机制进行。
The 6,6-quinolone scaffolds on which viridicatin-type fungal alkaloids are built are frequently found in metabolites that display useful biological activities. Here we report in vitro and computational analyses leading to the discovery of a hemocyanin-like protein AsqI from the Aspergillus nidulans aspoquinolone biosynthetic pathway that forms viridicatins via a conversion of the cyclopenin-type 6,7-bicyclic system into the viridicatin-type 6,6-bicyclic core through elimination of carbon dioxide and methylamine through methyl isocyanate. Viridicatin is a fungal alkaloid. Here, the authors identify and characterize the cyclopenase that catalyzes the last step of its biosynthesis in Aspergillus nidulans, the conversion of cyclopenin to viridicatin, and find that the reaction proceeds via an unusual elimination mechanism.
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