Systematic analysis of helical protein interfaces reveals targets for synthetic inhibitors.
Systematic analysis of helical protein interfaces reveals targets for synthetic inhibitors.
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DOI：
10.1021/cb1001747
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发表时间：
2010-10-15
影响因子：
4
通讯作者：
Arora, Paramjit S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jochim, Andrea L.;Arora, Paramjit S.
尽管在用小分子靶向大接触表面方面存在固有的挑战，但正在发现蛋白质-蛋白质相互作用的合成抑制剂。分析现有的例子确定了共同的特点，使它们易于处理的小分子复合物。我们推断，相对处置和充满活力的贡献的“热点”残基提供了一个预测规模的潜在的蛋白质-蛋白质相互作用被抑制的小分子。基于这个模型，我们分析了蛋白质数据库中的全套螺旋蛋白质界面，以确定那些可能适合合成配体的候选者。
Synthetic inhibitors of protein-protein interactions are being discovered despite the inherent challenge in targeting large contact surfaces with small molecules. An analysis of available examples identifies common features of complexes that make them tractable for small molecules. We deduced that relative disposition and energetic contributions of “hot spot” residues provide a predictive scale for the potential of protein-protein interactions to be inhibited by small molecules. Based on this model, we analyzed the full set of helical protein interfaces in the Protein Data Bank to identify those that are potentially suitable candidates for synthetic ligands.
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影响因子：
7.8
作者：
Henchey, Laura K.;Jochim, Andrea L.;Arora, Paramjit S.
通讯作者：
Arora, Paramjit S.
影响因子：
4.3
作者：
Davis, Fred P.;Sali, Andrej
通讯作者：
Sali, Andrej
影响因子：
2.9
作者：
Murray, Justin K.;Gellman, Samuel H.
通讯作者：
Gellman, Samuel H.
影响因子：
5.8
作者：
Li, WZ;Jaroszewski, L;Godzik, A
通讯作者：
Godzik, A
DOI：
10.1073/pnas.97.19.10383
发表时间：
2000-09-12
影响因子：
11.1
作者：
Kuhlman, B;Baker, D
通讯作者：
Baker, D