Regulation of AP-2-synaptotagmin interaction by inositol high polyphosphates.
Regulation of AP-2-synaptotagmin interaction by inositol high polyphosphates.
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肌醇高聚磷酸盐对 AP-2-突触结合蛋白相互作用的调节。
DOI：
10.1006/bbrc.1997.7578
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发表时间：
1997
影响因子：
3.1
通讯作者：
K. Mikoshiba
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
A. Mizutani;M. Fukuda;M. Niinobe;K. Mikoshiba
肌醇高聚磷酸盐系列 (IHPS) 通过与突触结合蛋白 I 和 II (Syt)（突触小泡膜蛋白）的第二个 C2 结构域结合来抑制神经传递。我们发现，使用 50 µM InsP6，通过亲和洗脱色谱法从 Syt II 固定琼脂糖凝胶的 C2 结构域中，从小鼠大脑中洗脱了几种蛋白质，包括 α 适应素（网格蛋白组装蛋白 AP2 的特定亚基）。 Syt II 和 AP2 之间的相互作用受到 IHPS 的抑制比相同浓度的 InsP3 更显着。用胰蛋白酶对小鼠粗制突触体部分进行有限消化，揭示了在存在和不存在 50 microM InsP6 的情况下不同的切割模式。这些结果表明，IHPS 与突触结合蛋白 C2B 结构域的结合改变了蛋白质-蛋白质相互作用的状态，包括突触结合蛋白-AP2 相互作用，可能导致突触小泡运输相关事件的抑制。
The inositol high-polyphosphate series (IHPS) inhibits neurotransmission through binding to the second C2 domain of synaptotagmins I and II(Syt), synaptic vesicle membrane proteins. We have revealed that several proteins, including alpha adaptins which are specific subunits of clathrin assembly protein, AP2, were eluted from mouse brain by affinity elution chromatography from the C2 domains of Syt II-immobilized Sepharose using 50 microM of InsP6. The interaction between Syt II and AP2 was more markedly inhibited by IHPS than by the same concentration of InsP3. Limited digestion of mouse crude synaptosomal fractions with trypsin revealed different cleavage patterns in the presence and absence of 50 microM InsP6. These results suggest that IHPS-binding to the C2B domain of synaptotagmin alters the state of protein-protein interaction including the synaptotagmin-AP2 interaction, possibly resulting in the inhibition of events involved in the synaptic vesicle trafficking.
DOI：
--
发表时间：
1991-03
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Kenneth A Beck;J. H. Keen
通讯作者：
Kenneth A Beck;J. H. Keen
肌醇六磷酸受体被鉴定为网格蛋白组装蛋白 AP-2。
DOI：
10.1016/s0006-291x(05)81473-1
发表时间：
1992
影响因子：
3.1
作者：
Voglmaier,SM;Keen,JH;Murphy,JE;Ferris,CD;Prestwich,GD;Snyder,SH;Theibert,AB
通讯作者：
Theibert,AB