Phosphopeptides interacting with colloidal calcium phosphate isolated by tryptic hydrolysis of bovine casein micelles
Phosphopeptides interacting with colloidal calcium phosphate isolated by tryptic hydrolysis of bovine casein micelles
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通过牛酪蛋白胶束的胰蛋白酶水解分离出与胶体磷酸钙相互作用的磷酸肽
DOI：
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发表时间：
1996
影响因子：
2.1
通讯作者：
J. Léonil
中科院分区：
文献类型：
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作者：
V. Gagnaire;A. Pierre;D. Mollé;J. Léonil
在大的牛酪蛋白胶束的延长胰蛋白酶水解后，通过超离心回收富含矿物质的肽级分。其矿物部分含有72%的胶体钙和49%的胶体磷最初存在于本地胶束。胶态含氮组分也存在，相当于27%的原始N含量。它们含有大部分的磷酸肽和82%的胶束磷酸丝氨酰残基。这些胰蛋白酶肽的特点是通过反相高效液相色谱在线电喷雾离子源质谱分析。在产生的肽中，鉴定了14种磷酸肽：αs2-CN（1 -24），αs2-CN（1-21），αs1-CN（43-79），α s1-CN（35 -79）7P，αs1-CN（35 -79）8P，α s1-CN（37-79），α s1-CN（104-119），αs1-CN（104-124），β-CN（1-25），β-CN（1-28），β-CN（1-29），β-CN（30-97）、β-CN（33-97）和β-CN（29-97）。与胶体磷酸钙相互作用的磷酸肽的比例与其磷酸丝氨酸残基的相对含量相关，因为磷酸肽含有超过4个磷酸丝氨酸残基始终存在于这部分。胶体组分中还含有其它类型的肽，其中有些是疏水性的，包括αs1-CN（91-100）、αs1-CN（152-193）、α s1-CN（23-34）、α s1-CN（125-193）、α s1-CN（125 - 199）、β-CN（177-209）、β-CN（184-209）、β-CN（114-169）和β-CN（108-169）。他们可能参与的胶束骨干进行了讨论。
Summary After extended tryptic hydrolysis of large bovine casein micelles, a mineral-rich peptide fraction was recovered by ultracentrifugation. Its mineral part contained 72% of the colloidal Ca and 49% of the colloidal Pi originally present in the native micelle. Colloidal nitrogenous components were also present, amounting to 27% of the original N content. They contained most of the phosphopeptides and 82% of the micellar phosphoseryl residues. These tryptic peptides were characterized by reversed-phase HPLC on-line electrospray ion source–mass spectrometry analysis. Among the peptides produced 14 phosphopeptides were identified: αs2-CN(l–24), αs2-CN(1–21), αs1-CN(43–79), αs1-CN(35–79)7P, αs1-CN(35–79)8P, αs1-CN(37–79), αs1-CN(104–119), αs1-CN(104–124), β-CN(1–25), β-CN(1–28), β-CN(1–29), β-CN(30–97), β-CN(33–97) and β-CN(29–97). The proportion of the phosphopeptides interacting with colloidal calcium phosphate was correlated with their relative content of phosphoserine residues, since phosphopeptides containing more than four phos-phoserine residues were consistently present within this fraction. It also appeared that other types of peptides, some of them hydrophobic in nature, were also partly or completely present within the colloidal fraction, including αs1-CN(91–100), αs1-CN(152–193), αs1-CN(23–34), αs1-CN(125–193), αs1-CN(125–199), β-CN(177–209), β-CN( 184–209), β-CN(114–169) and β-CN(108–169). Their possible involvement in the micellar backbone is discussed.
DOI：
10.1016/0006-291x(90)92080-j
发表时间：
1990-03-16
影响因子：
3.1
作者：
CHOWDHURY, SK;KATTA, V;CHAIT, BT
通讯作者：
CHAIT, BT