Two distinct domains contribute to the substrate acyl chain length selectivity of plant acyl-ACP thioesterase.
Two distinct domains contribute to the substrate acyl chain length selectivity of plant acyl-ACP thioesterase.
复制标题
DOI：
10.1038/s41467-018-03310-z
复制
发表时间：
2018-02-28
影响因子：
16.6
通讯作者：
Nikolau BJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jing F;Zhao L;Yandeau-Nelson MD;Nikolau BJ
酰基acp硫酯酶（TE）的底物特异性在控制II型脂肪酸合酶产生的脂肪酸谱中起着至关重要的作用。在这里，我们鉴定了两组残基，它们协同决定了粘茶中两种酰基acp te的不同底物特异性（CvFatB1和CvFatB2）。其中一个基团（CvFatB2中的V194、V217、N223、R226、R227和I268）对决定结合底物酰基部分的n端热狗结构域疏水空腔的结构和深度至关重要。另一组（CvFatB2中的255-RKLSKI-260和285-RKLPKL-289）定义了带正电的表面斑块，可能促进ACP片段的结合。这两组残基的突变产生了不同的合成酰基acp te，可以有效地水解更短链的底物（C4-至c8 - acp）。这些对酰基acp TE底物特异性的结构决定因素的见解有助于修改该酶以在工程生物中定制脂肪酸生产。酰基acp硫酯酶（TE）的底物特异性在决定II型脂肪酸合成酶的产物谱中起着至关重要的作用。利用两个fatb型酰基acp te，作者在这里定义了底物特异性的决定因素，并创造了具有不同催化特性的合成酶。
The substrate specificity of acyl-ACP thioesterase (TE) plays an essential role in controlling the fatty acid profile produced by type II fatty acid synthases. Here we identify two groups of residues that synergistically determine different substrate specificities of two acyl-ACP TEs from Cuphea viscosissima (CvFatB1 and CvFatB2). One group (V194, V217, N223, R226, R227, and I268 in CvFatB2) is critical in determining the structure and depth of a hydrophobic cavity in the N-terminal hotdog domain that binds the substrate’s acyl moiety. The other group (255-RKLSKI-260 and 285-RKLPKL-289 in CvFatB2) defines positively charged surface patches that may facilitate binding of the ACP moiety. Mutagenesis of residues within these two groups results in distinct synthetic acyl-ACP TEs that efficiently hydrolyze substrates with even shorter chains (C4- to C8-ACPs). These insights into structural determinants of acyl-ACP TE substrate specificity are useful in modifying this enzyme for tailored fatty acid production in engineered organisms. The substrate specificity of acyl-ACP thioesterase (TE) plays a crucial role in determining the product profile of type II fatty acid synthase. Utilizing two FatB-type acyl-ACP TEs, the authors here define determinants of substrate specificity and create synthetic enzymes with distinct catalytic traits.
登录
查看更多内容
影响因子：
56.9
作者：
Maier, Timm;Leibundgut, Marc;Ban, Nenad
通讯作者：
Ban, Nenad
影响因子：
2.9
作者：
Song, Feng;Thoden, James B.;Dunaway-Mariano, Debra
通讯作者：
Dunaway-Mariano, Debra
影响因子：
11.6
作者：
JONES, A;DAVIES, HM;VOELKER, TA
通讯作者：
VOELKER, TA
影响因子：
7.4
作者：
Dehesh, K;Edwards, P;Fillatti, J
通讯作者：
Fillatti, J
影响因子：
15
作者：
Lightstone, FC;Bruice, TC
通讯作者：
Bruice, TC