Mutational analysis of the cytoplasmic domain of the Wsc1 cell wall stress sensor.
Mutational analysis of the cytoplasmic domain of the Wsc1 cell wall stress sensor.
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Wsc1 细胞壁应激传感器胞质结构域的突变分析。
DOI：
10.1099/mic.0.27264-0
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Levin,DavidE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Vay,HeatherA;Philip,Bevin;Levin,DavidE
Wsc 1是一个高度O-糖基化的细胞表面蛋白家族的成员，存在于酵母的质膜上，作为细胞壁应激的传感器。这些蛋白质通过刺激小G蛋白Rho 1、蛋白激酶C（Pkc 1）和MAP激酶级联来激活细胞壁完整性信号通路。Wsc 1家族成员的胞质结构域与Rom 2鸟嘌呤核苷酸交换因子相互作用，以刺激Rho 1的GTP结合。在这里，Wsc 1的胞质结构域的突变分析。这些数据确定了Wsc 1胞质尾区的两个区域，这些区域与其他家族成员保守，对于Rom 2相互作用非常重要。这些区域被抑制区域分开，该抑制区域包括似乎被磷酸化的丝氨酰残基簇。这些残基的突变分析支持Wsc 1与Rom 2相互作用受磷酸化负调控的模型。
Wsc1 is a member of a family of highlyO-glycosylated cell surface proteins that reside in the plasma membrane ofSaccharomyces cerevisiaeand function as sensors of cell wall stress. These proteins activate the cell wall integrity signalling pathway by stimulating the small G-protein Rho1, protein kinase C (Pkc1) and a MAP kinase cascade. The cytoplasmic domains of Wsc1 family members interact with the Rom2 guanine nucleotide exchange factor to stimulate GTP-binding of Rho1. Here, a mutational analysis of the cytoplasmic domain of Wsc1 is presented. The data identify two regions of the Wsc1 cytoplasmic tail that are conserved with other family members as important for Rom2 interaction. These regions are separated by an inhibitory region, which includes a cluster of seryl residues that appear to be phosphorylated. Mutational analysis of these residues supports a model in which Wsc1 interaction with Rom2 is negatively regulated by phosphorylation.
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影响因子：
10.5
作者：
KAMADA, Y;JUNG, US;LEVIN, DE
通讯作者：
LEVIN, DE
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3.5
作者：
HO, SN;HUNT, HD;PEASE, LR
通讯作者：
PEASE, LR
参与细胞壁完整性的糖基化 Wsc 蛋白的功能分析
DOI：
--
发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
--
作者：
T. Futagami;Y. Kajiwara;H. Takashita;T. Omori;M. Goto
通讯作者：
M. Goto
DOI：
10.1073/pnas.91.26.12907
发表时间：
1994-12-20
影响因子：
11.1
作者：
DOUGLAS, CM;FOOR, F;KURTZ, MB
通讯作者：
KURTZ, MB