Acetylation of BcHpt Lysine 161 Regulates Botrytis cinerea Sensitivity to Fungicides, Multistress Adaptation and Virulence
Acetylation of BcHpt Lysine 161 Regulates Botrytis cinerea Sensitivity to Fungicides, Multistress Adaptation and Virulence
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BcHpt 赖氨酸 161 的乙酰化调节灰葡萄孢对杀菌剂的敏感性、多重应激适应和毒力
DOI：
10.3389/fmicb.2019.02965
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发表时间：
2020-01
影响因子：
5.2
通讯作者：
Yawen He
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Qianqian Yang;Limin Song;Zhengang Miao;Meiling Su;Wenxing Liang;Yawen He
BcHpt是灰葡萄孢中高渗透压甘油（HOG）转导途径的核心元件。与此相反，该途径的其他元件已被表征并证明在营养分化、杀菌剂抗性、多胁迫反应和B的毒力中起重要作用。灰霉病，BcHpt（含组氨酸的磷酸转移）是必需的，但在B中未表征。灰叶我们先前的研究报告了BcHpt的第一个赖氨酸乙酰化位点（Lys 161）。在这项研究中，这个赖氨酸乙酰化位点的功能BcHpt的特点是使用定点突变。为了模拟Lys 161乙酰化，我们产生了突变株ΔBcHPt + BcHptK 161 Q-GFP，其表现出较低的生长速率;较低的致病性;对多种应激的敏感性较高，包括渗透和氧化应激，二甲酰亚胺和去甲基化抑制剂（DMI）;和较低的BcSak 1磷酸化水平比野生型B。灰叶BcHpt Ly 161的组成型乙酰化明显抑制B中菌丝的生长、多重胁迫反应和对杀菌剂的敏感性。灰叶此外，赖氨酸乙酰化位点影响MAPK BcSak 1的磷酸化。
BcHpt is a core element of the high-osmolarity glycerol (HOG) transduction pathway in Botrytis cinerea. In contrast to other elements of the pathway, which have been characterized and proven to play important roles in vegetative differentiation, fungicide resistance, the multistress response, and virulence in B. cinerea, BcHpt (Histidine-containing phosphotransfer) is essential but uncharacterized in B. cinerea. Our previous study reported the first lysine acetylation site (Lys161) in BcHpt. In this study, the functions of this lysine acetylation site in BcHpt were characterized using site-directed mutagenesis. To mimic Lys161 acetylation, we generated the mutant strain ΔBcHPt + BcHptK161Q-GFP, which exhibited a slower growth rate; lower pathogenicity; higher sensitivity to multiple stresses, including osmotic and oxidative stresses, dicarboximides, and demethylation inhibitors (DMIs); and lower BcSak1 phosphorylation levels than wild-type B. cinerea. Constitutive acetylation of BcHpt Ly161 apparently inhibits hyphal growth, the multistress response, and sensitivity to fungicides in B. cinerea. Moreover, the lysine acetylation site affected phosphorylation of the MAPK BcSak1.
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